簡介
胃蛋白酶胃液胃蛋白酶測定可用於鑑別神經性低酸症和胃性低酸症，當胃酸過少或缺乏時，前者胃蛋白酶的含量有時正常而後者鹽酸與胃蛋白酶同時缺乏。一般認為胃性低酸症是由於胃黏膜的重症器質性變化所致，特別是對於惡性貧血、無酸症、無胃蛋白酶分泌是診斷上的重要所見。慢性胃炎、慢性胃擴張、慢性十二脂腸炎等胃蛋白酶的分泌常減少。一般胃酸基礎分泌高的疾患，如十二指腸潰瘍等，胃蛋白酶活性增高。
胃中惟一的一種蛋白水解酶。其最適pH值為1～2。胃蛋白酶作用的主要部位是芳香族胺基酸或酸性胺基酸的氨基所組成的肽鍵。此酶由胃腺的主細胞合成，以酶原顆粒形式分泌，經胃液中鹽酸激活後，具有消化蛋白質的能力。藥用胃蛋白酶，可以從豬胃中提取，用於消化不良。消化性潰瘍禁用此藥。
性狀 本品為白色或淡黃色的粉末；無霉敗臭；有引濕性；水溶液顯酸性反應。
鑑別 取本品的水溶液，加鞣酸、沒食子酸或多數重金屬鹽的溶液，即發生沉澱。
檢查乾燥失重 取本品，在100℃乾燥4小時，減失重量不得過5.0％（附錄ⅧL）。
效價測定 對照品溶液的製備 精密稱取經105℃乾燥至恆重的酪氨酸適量，加鹽酸溶液〔取1mol/L鹽酸溶液65ml，加水至1000ml〕製成每1ml中含0.5mg的溶液。
發現歷史
1836年，泰奧多爾·施旺（TheodorSchwann）在對消化過程進行的研究中，發現了一種能夠參與消化作用的物質，並將其命名為胃蛋白酶。胃蛋白酶也是第一個從動物身上獲得的酶。
基本特徵
胃蛋白酶在對蛋白或多肽進行剪下時，具有一定的胺基酸序列特異性。例如，它傾向於剪下氨基端或羧基端為芳香族胺基酸（如苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸）或亮氨酸的肽鍵；而如果往某一肽鍵氨基端數第三個胺基酸為鹼性胺基酸（如賴氨酸、精氨酸和組氨酸）或者該肽鍵的氨基端為精氨酸時，則不能有效地對此肽鍵進行剪下。這種剪下特異性在pH值為1.3時表現得更為明顯：只傾向於剪下氨基端為苯丙氨酸或亮氨酸的肽鍵。指由胃腺主細胞分泌的一種分子量為35000的消化酶。該酶是以無活性的胃蛋白酶原(pepsinogen)分泌，在鹽酸的作用下激活為胃蛋白酶。可分解蛋白質中苯丙氨酸或酪氨酸與其他胺基酸形成的肽鍵，產物為蛋白腖及少量的多肽和胺基酸。該酶的最適pH為2左右。胃蛋白酶在酸性環境中具有較高活性，其最適pH值約為3。在中性或鹼性pH值的溶液中，胃蛋白酶會發生解鏈而喪失活性。胃蛋白酶的活性能夠被pepstatin所抑制。
活化過程
胃蛋白酶先是表達為酶原，即胃蛋白酶原。胃蛋白酶原是胃蛋白酶的無活性的前體，其一級結構比胃蛋白酶多出了44個胺基酸。在胃中，胃黏膜主細胞釋放出胃蛋白酶原。這一酶原在遇到胃酸（由胃壁細胞所釋放）中的鹽酸後被激活。當胃對食物進行消化時，在被稱為胃泌素的一種激素和迷走神經作用下，啟動胃蛋白酶原和鹽酸從胃壁中釋放。在鹽酸所創造的酸性環境中，胃蛋白酶原發生去摺疊，使得其可以以自催化方式對自身進行剪下，從而生成具有活性的胃蛋白酶。隨後，生成的胃蛋白酶繼續對胃蛋白酶原進行剪下，將44個胺基酸殘基切去，產生更多的胃蛋白酶。這種在沒有食物消化時保持酶原形式的機制，避免了過量的胃蛋白酶對胃壁自身進行消化，是一種保護機制。
作用方法
胃蛋白酶應保存在低溫環境中（－20℃至－80℃），以防止其發生自降解。儲存於pH值大於11的溶液中或對其進行還原性甲基化也可以有效防止自降解的發生；當pH值回到6時，胃蛋白酶的活性即可恢復。
胃內的消化主要是對蛋白質初步分解，胃蛋白酶具有分解蛋白質的作用，但從主細胞分泌出的胃蛋白酶是以無活性的酶原存在，必須依據胃酸激活並提供作用環境，因此鹽酸激活胃蛋白質酶原、提供胃蛋白酶作用的酸性環境，是其助消化功能.胃蛋白酶原由胃底主細胞分泌，在pH1.5～5.0條件下，被活化成胃蛋白酶，將蛋白質分解為腖，而且一部分被分解為酪氨酸、苯丙氨酸等胺基酸。
儲存方法
胃蛋白酶應保存在低溫環境中（－20℃至－80℃），以防止其發生自降解。儲存於pH值大於11的溶液中或對其進行還原性甲基化也可以有效防止自降解的發生；當pH值回到6時，胃蛋白酶的活性即可恢復。
測試方法
取試管6支，其中3支各精密加入對照品溶液1ml，另3支各精密加入供試品溶液1ml，置37℃±0.5℃水浴中，保溫5分鐘，精密加入預熱至37℃±0.5℃的血紅蛋白試液5ml，搖勻，並準確計時，在37℃±0.5℃水浴中反應10分鐘。立即精密加入5%三氯醋酸溶液5ml，搖勻，濾過，取續濾液備用。另取試管2支，各精密加入血紅蛋白試液5ml，置37℃±0.5℃水浴中保濕10分鐘，再精密加入5％三氯醋酸溶液5ml，其中1支加供試品溶液1ml，另1支加上述鹽酸溶液1ml，搖勻，濾過，取續濾液，分別作為供試品和對照品的空白對照，照分光光度法（附錄ⅣA）在275nm的波長處測定吸收度，算出平均值ＡS和Ａ，按下式計算。
Ａ×Ｗｓ×ｎ每1g含蛋白酶活力(單位)＝─────────────Ａs×Ｗ×10×181.19式中 ＡS為對照品的平均吸收度；Ａ為供試品的平均吸收度；Ｗs為對照品溶液每1ml中含酪氨酸的量，μg；Ｗ為供試品取樣量，g；ｎ為供試品稀釋倍數。
在上述條件下，每分鐘能催化水解血紅蛋白生成1μmol酪氨酸的酶量，為一個蛋白酶活力單位。
實驗室方法
方法名稱：胃蛋白酶的測定—胃蛋白酶測定法
套用範圍：該方法採用胃蛋白酶測定法測定胃蛋白酶的效價。
該方法適用於胃蛋白酶。
方法原理：精密稱取本品適量，加鹽酸溶液製成每1mL中約含0.2-0.4個單位的溶液，照胃蛋白酶測定法，測定胃蛋白酶的效價。
試劑：
1.血紅蛋白試液
2.三氟醋酸溶液
3.鹽酸溶液
儀器設備：可見分光光度計
試樣製備：
1.供試品溶液的製備
精密稱取本品適量，加鹽酸溶液稀釋製成每1mL中約含0.2-0.4個單位的溶液，作為供試品溶液。
2.對照品溶液的製備
精密稱取酪氨酸對照品適量，加鹽酸溶液稀釋製成每1mL中約含0.5mg的溶液，作為對照品溶液。
註：“精密稱取”系指稱取重量應準確至所稱取重量的千分之一。“精密量取”系指量取體積的準確度應符合國家標準中對該體積移液管的精度要求。
操作步驟：
取大小相同的試管6支，其中3支精密加入對照品溶液1mL，另3支精密加入供試品溶液1mL，置37℃±0.5℃水浴中，保溫5分鐘，精密加入預熱至37℃±0.5℃的血紅蛋白試液5mL，搖勻，並準確計時，在37℃±0.5℃水浴中反應10分鐘，立即精密加入5%三氟醋酸溶液5mL，搖勻，濾過，取續濾液備用。另取試管2支，各精密加入血紅蛋白試液5mL，置37℃±0.5℃水浴中保溫10分鐘，再精密加入5%三氟醋酸溶液5mL，其中一支加供試品溶液1mL，另一支加上述鹽酸溶液1mL，搖勻，濾過，取續濾液，分別作為供試品和對照品的空白對照，照紫外-可見分光光度法，在275nm的波長處測定吸光度，按下列公式計算，即得。
臨床意義
胃蛋白酶原由胃底主細胞分泌，在pH1.5～5.0條件下，被活化成胃蛋白酶，將蛋白質分解為腖，而且一部分被分解為酪氨酸、苯丙氨酸等胺基酸。胃液胃蛋白酶測定可用於鑑別神經性低酸症和胃性低酸症，當胃酸過少或缺乏時，前者胃蛋白酶的含量有時正常而後者鹽酸與胃蛋白酶同時缺乏。一般認為胃性低酸症是由於胃黏膜的重症器質性變化所致，特別是對於惡性貧血、無酸症、無胃蛋白酶分泌是診斷上的重要所見。慢性胃炎、慢性胃擴張、慢性十二脂腸炎等胃蛋白酶的分泌常減少。
一般胃酸基礎分泌高的疾患，如十二指腸潰瘍等，胃蛋白酶活性增高。
正常值：基礎胃液胃蛋白酶分泌量為84.4±9.72mg酪氨酸/h，最高胃蛋白酶分泌量為190.29±15.31酪氨酸/h(Anson氏法)；420±208kU/L(改良李氏法)。
治療產品
名稱：胃蛋白酶
拼音名：Weidanbaimei
英文名：Pepsin
該品為一種消化酶，能使胃酸作用後凝固的蛋白質分解成及腖，但不能進一步使之分解成胺基酸。其消化力以含0.2%～0.4%鹽酸(pH=1.6～1.8)時為最強，故常與稀鹽酸合用。臨床上用於因食蛋白性食物過多所致消化不良、病後恢復期消化功能減退以致慢性萎縮性胃炎、胃癌、惡性貧血而導致的胃蛋白酶缺乏。系自豬、羊或牛的胃黏膜中提取的胃蛋白酶。每1g中含蛋白酶活力不得少於3800單位。胃蛋白酶缺乏引起的病症：常用於因食蛋白性食物過多所致消化不良、病後恢復期消化功能減退以及慢性萎縮性胃炎、胃癌、惡性貧血所致的胃蛋白酶缺乏。
性狀：本品為白色或淡黃色的粉末；無霉敗臭；有引濕性；水溶液顯酸性反應。
鑑別：取本品的水溶液，加鞣酸、沒食子酸或多數重金屬鹽的溶液，即發生沉澱。
檢查：乾燥失重取本品，在100℃乾燥4小時，減失重量不得過5.0％
效價測定：對照品溶液的製備精密稱取經105℃乾燥至恆重的酪氨酸適量，加鹽酸溶液〔取1mol/L鹽酸溶液65ml，加水至1000ml〕製成每1ml中含0.5mg的溶液。供試品溶液的製備取本品適量，精密稱定，用上述鹽酸溶液製成每1ml中約含0.2～0.4單位的溶液。測定法取試管6支，其中3支各精密加入對照品溶液1ml，另3支各精密加入供試品溶液1ml，置37℃±0.5℃水浴中，保溫5分鐘，精密加入預熱至37℃±0.5℃的血紅蛋白試液5ml，搖勻，並準確計時，在37℃±0.5℃水浴中反應10分鐘。立即精密加入5%三氯醋酸溶液5ml，搖勻，濾過，取續濾液備用。另取試管2支，各精密加入血紅蛋白試液5ml，置37℃±0.5℃水浴中保濕10分鐘，再精密加入5％三氯醋酸溶液5ml，其中1支加供試品溶液1ml，另1支加上述鹽酸溶液1ml，搖勻，濾過，取續濾液，分別作為供試品和對照品的空白對照，照分光光度法在275nm的波長處測定吸收度，算出平均值ＡS和Ａ，按下式計算。
Ａ×Ｗｓ×ｎ
每1g含蛋白酶活力(單位)＝─────────────
Ａs×Ｗ×10×181.19
式中ＡS為對照品的平均吸收度；
Ａ為供試品的平均吸收度；
Ｗs為對照品溶液每1ml中含酪氨酸的量，μg；
Ｗ為供試品取樣量，g；
ｎ為供試品稀釋倍數。
在上述條件下，每分鐘能催化水解血紅蛋白生成1μmol酪氨酸的酶量，為一個蛋白酶活力單位。
類別：助消化藥。
貯藏：密封，在乾燥處保存。
專家提示
胃有消化食物的作用，是指胃能分泌胃液，胃液中的鹽酸能激活胃蛋白酶元，使它變為胃蛋白酶，而胃蛋白酶能消化食物中的蛋白質。牛胃被吃進人胃後，它所含有的蛋白質，被人胃產生的消化液逐步消化。胃能消化各種肉類，它自己卻安然無恙。為此，美國密西根大學醫學系的德本教授做過一個有趣的實驗。他把從人體中切除下來的胃放入一個大試管中，然後加入適量根據正常人體胃部的濃度配製的鹽酸和胃蛋白酶，把試管放置在37℃的恆溫環境中。結果，試管中的胃受到嚴重的破壞，而且相當一部分被溶解掉了。這個實驗說明，胃無法抵禦鹽酸和胃蛋白酶的消化作用。德本教授進一步研究表明，胃可以被損壞，但也很容易被修復，正是這種機制執行著保護胃表面的重要功能。他指出，胃壁細胞的細胞膜表面的脂類物質，與抵禦消化有很大關係，如果用洗滌劑去掉細胞表面的脂類物質，胃壁細胞就會受到酸的侵害。另外，胃壁細胞經常更新，老細胞不斷地從表面脫落，由組織內的新生細胞取而代之。德本教授估計，人的胃每分鐘約有50萬個細胞脫落，胃黏膜層每3天就全部更新一次。所以，即使胃的內壁受到一定程度的侵害，也可以在幾天或幾小時內完全修復。所以人體中的胃並不是不會消化自己本身，而是在被消化到某種程度後就會立即自我更新。
還有一些科學家經過多年研究已證實，胃局部潰瘍的形成是胃壁組織被胃酸和胃蛋白酶消化的結果；這種自我消化過程是潰瘍形成的直接原因；胃液的消化作用是潰瘍形成的重要因素之一。
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