胃蛋白酶原

胃蛋白酶原是由主細胞合成的，並以不具有活性的酶原顆粒形式貯存在細胞內。當細胞內充滿酶原顆粒時，它對新的酶原產生負反饋作用。持續的刺激可使主細胞內的顆粒歷釋放而完全消失，便分泌仍繼續進入，說明酶原也可以不經過顆粒的形式直接釋放出來。分泌入胃腔內的胃蛋白酶原在胃酸的作用下，從分子中分離出一個小分子的多肽，轉變為具有活性的胃蛋白酶。已激活的胃蛋白酶對胃蛋白酶原也有激活作用。胃蛋白酶能水解食物中的蛋白質，它主要作用於蛋白質及多肽分子中含苯丙氨酸或酪氨酸的肽鍵上，其主要分解產物是腖，產生多肽或胺基酸較少。胃蛋白酶只有在酸性較強的環境中才能發揮作用，其最知pH為2.隨著pH的升高，胃蛋白酶的活性即降低，當pH升至6以上時，此酶即發生不可逆的變性。

基本信息

• 中文名稱：胃蛋白酶原

• 合成：泌酸腺的主細胞

組成

胃蛋白酶原是胃蛋白酶的前體，根據其生化性質和免疫原性將其分成2個亞群，1-5組分的免疫原性相同，稱為胃蛋白酶原I，主要由胃底腺的主細胞和黏液頸細胞分泌；組分6和7被稱為胃蛋白酶原II，除由胃底腺的主細胞和黏液頸細胞分泌外，賁門腺和胃竇的幽門腺的黏液頸細胞以及十二指腸上段也能產生胃蛋白酶原II。

代謝

通常情況下，約有1%的PG透過胃黏膜毛細血管進入血液循環，進入血液循環的PG在血液中非常穩定。血清PG I和PG II反映胃黏膜腺體和細胞的數量，也間接反映胃黏膜不同部位的分泌功能。當胃黏膜發生病理變化時，血清PG含量也隨之改變。因此，監測血清中PG的濃度可以作為監測胃黏膜狀態的手段。　
胃蛋白酶原，由泌酸腺的主細胞合成，在胃腔內經鹽酸或已有活性的胃蛋白酶作用變成胃蛋白酶，將蛋白質分解成膘、腖及少量多肽。該酶作用的最適pH為2，進入小腸後，酶活性喪失。胃酸
胃蛋白酶原是由主細胞合成的，並以不具有活性的酶原顆粒形式貯存在細胞內。當細胞內充滿酶原顆粒時，它對新的酶原的產生有負反饋作用。分泌入胃腔內的胃蛋白酶原在胃酸的作用下，從分子中分離出一個小分子的多肽，轉變為具有活性的胃蛋白酶。已激活的胃蛋白酶對胃蛋白酶原也有激活作用。
胃蛋白酶能水解食物中的蛋白質，它主要作用於蛋白質及多肽分子中含苯丙氨酸或酪氨酸的肽鍵上，其主要分解產物是腖，產生多肽或胺基酸較少。胃蛋白酶只有在酸性較強的環境中才能發揮作用，其最適pH為2。隨著pH的升高，胃蛋白酶的活性即降低，當pH升至6以上時，此酶即發生不可逆的變性。

胃蛋白酶原PG 臨床意義:

血清活檢

血清PG水平反映了不同部位胃黏膜的形態和功能：PGI是檢測胃泌酸腺細胞功能的指針，胃酸分泌增多PGI升高，分泌減少或胃黏膜腺體萎縮PGI降低；PGII與胃底黏膜病變的相關性較大（相對於胃竇黏膜），其升高與胃底腺管萎縮、胃上皮化生或假幽門腺化生、異型增值有關；PGI/II比值進行性降低與胃黏膜萎縮進展相關。因此，聯合測定PGI和PGII比值可起到胃底腺黏膜“血清學活檢”的作用。

價差優勢

胃蛋白酶原（PG）對胃部疾病的發展歷程，一般可表述為：淺表性胃炎——胃黏膜糜爛潰瘍——萎縮性胃炎——胃癌，及其它疾病具有良好的診斷和篩選作用。胃蛋白酶原Ⅰ/Ⅱ檢測試劑盒用於檢測血清或者血漿中的胃蛋白酶原Ⅰ/Ⅱ的含量，具有簡便、快速的優勢，避免了X-射線對人體的侵害和胃鏡的不便。