激酶簡介
目前認為6 -磷酸果糖激酶的催化效率最低,因此它是糖酵解的限速酶。6 -磷酸果糖激酶-1是一個四聚體，其活性受多種別構效應劑的影響。ATP.異檸檬酸、檸檬酸等是此酶的別構抑制劑,而AMP、ADP、1,6 -二磷酸果糖和2,6 -二磷酸果糖(fructose2,6 biphosphate, F-2,6- BP)是別構激活劑。
激酶結構
6磷酸果糖激酶- 1有2個結合ATP的位點，一是活性中心內的催化部位,ATP作為底物與之結合;另一個是活性中心以外的別構部位,ATP作為別構抑制劑與之結合,別構部位與ATP的親和力較低。因而當體內ATP較豐富時,不需要進行糖酵解途徑產能.高濃度ATP結合到6 -磷酸果糖激酶1的別構部位抑制酶活性。AMP可與ATP競爭別構結合部位.抵消ATP的抑制作用。1,6-二磷酸果糖是6-磷酸果糖激酶-1的反應產物.這種產物正反應作用比較少見,它有利於糖的分解。
用途
2,6-二磷酸果糖是6--磷酸果糖激酸-1最強的別構激活剤、它是由6-磷酸果糖激酶-2(6-phosphofructokinase-2,PFK-2)催化6-磁酸果糖C,磷酸化而生成。6-磷酸果糖激酶一2和果糖二磷酸酶一2泣丙神酸的活性共存於一個酌蛋白.上,具有2個分開的催化中心,是一和雙功能酶。此酶以共價修飾方式調芍酸活性。膜高f糖素可通辻cAMP-蛋白激酶A信號通路使6-磷酸果糖激酸t2/果糖二磷酸酸一2爰生磷酸化,磷酸化後6-磷酸果糖激酸一2活性降低,而其対座的果糖二碑酸酶-2活性升高、糖酵解殱弱,糖昇生増加。碑蛋白磷酸酶可將6-硝酸果糖激酶-2/果糖.ニ磷酸酸-2爰生去硝酸化,6-磷酸果糖激酸一2去磷酸化後活性増高,而果糖ニ硝酸酶-2活性降低。
