原核延伸因子

多肽鏈延伸因子polypeptidechainelonga－tionfactor
蛋白質生物合成中參與多肽鏈延伸過程的蛋白質因子。從大腸桿菌等原核細胞可純化獲得三種延伸因子（elongationfactor），即EFTu，EFTs和EFG，分子量大約分別為4.7萬，3.6萬和8.3萬。EFTu與GTP結合成EFTu-GTP，然後再與氨醯tRNA結合，形成三複合體（ternarycomplex）氨醯-tRNA-EFTu－GTP。這種三複合體與核糖體的氨醯tRNA部位（A部位，aminoacylsite）結合，繼而GTP被分解，EFTu以EFTu－GTP的形式從核糖體上游離出來。游離的EFTu－GDP與EFTs反應，再生成EFTu－Ts，然後與GTP結合成EFTu－GTP。另一方面結合在P部位（peptidetransfer）。多肽鏈即可延長一個胺基酸殘基。接著肽基tRNA從A部位轉移（translccation）到P部位，P部位的tRNA從核糖體上脫離下來。該反應由EFG（G因子，亦稱為移位酶）催化，再將一分子的GTP水解。如圖所示，由於上述反應的逐次反覆進行，而使多肽鏈延伸反應得以進行，每延長一個胺基酸殘基，就水解兩分子GTP。動物細胞或其他真核細胞基本上也以同樣機制進行多肽鏈的延伸，並且也分離到了對應於原核細胞的各因子。