腺苷三磷酸酶
正文
一類催化腺苷三磷酸（ATP） 水解生成腺苷二磷酸(ADP)與無機磷酸的酶，簡稱ATP酶。肌球蛋白與肌動球蛋白、線粒體、微粒體與細胞膜都有 ATP酶活力。一些ATP 酶可被鎂離子、鈣離子或鎂離子與鈣離子共同激活，細胞膜上的ATP酶則可被鈉離子和鉀離子激活。有人也把ATP焦磷酸酶(E.C.3.6.1.8)稱作ATP酶。它可以催化ATP水解生成腺苷一磷酸(AMP)與焦磷酸。
一摩爾ATP水解成為ADP及無機磷酸時的自由能變化約7.3千卡。遠大於一般磷酸酯鍵水解時的自由能變化，是生物體絕大多數需能過程，如肌肉收縮、離子主動傳送等的能量來源。
線粒體內膜質子轉移ATP酶 線粒體內膜的內表面有直徑為90埃的球狀顆粒。用高速振搖或用超音波處理線粒體，可以使這些球狀顆粒從膜上脫落而溶解。一般稱這些球狀顆粒為偶聯因子1(F1)，F1有ATP 酶活力,缺失F1的線粒體內膜製劑失去氧化磷酸化能力，加入F1則可恢復此能力。F1是含有五種亞基(α、β、γ、δ、ε)的蛋白質複合物，分子量約為380000。在各種細菌膜與葉綠體類囊體膜上也有相應的F1，在葉綠體上的F1一般稱之為CF1。F1的五種亞基中β亞基是催化亞基。F1-ATP酶含有三個β亞基,它們分別處於三種不同狀態：ATP結合，ATP水解，ADP釋放。在催化過程中每個β亞基循環經歷這三種不同狀態。F1-ATP酶在溶液中於低溫下易失活，這是由於疏水鍵削弱後酶解離成亞基。
溶液中的F1-ATP酶水解ATP時釋出的能量以熱的形式散發。但當F1-ATP酶與線粒體內膜的固有蛋白質(F0)組分結合形成完整的F0F1-ATP酶複合物後,ATP水解時釋出能量就能驅動質子從線粒體內膜的一側到達另一側產生質子梯度。這一反應是可逆的。線上粒體內膜兩側質子梯度足夠大時，也可以消耗質子梯度合成ATP,這一反應就是正常生理條件下的氧化磷酸化作用，因此可以稱這個ATP酶為ATP合成酶。
F0本身沒有酶活力，細菌與葉綠體的F0含三種亞基而線粒體F0含四種以上亞基，其中分子量為8000左右的亞基可能在膜內作為質子通道，當抑制劑二環己基碳二亞胺(DCCD)與該亞基的谷氨酸殘基結合後，質子通道即被關閉，F0F1-ATP酶活力被抑制。
線粒體內膜質子轉移ATP酶的抑制劑有兩類:一類直接抑制ATP的水解，如櫟皮酮(quercetin)，既能抑制水溶性F1的酶活力，也抑制結合在膜上的酶活力。另一類抑制質子通過膜的轉移，間接也抑制酶活力，例如寡黴素、DCCD等，它們不抑制水溶性F1的酶活力。
鈉鉀ATP酶〔(Na+，K+)-ATP酶〕 動物細胞質膜上都有此酶，它的活力需要鈉離子(Na+),鉀離子(K+)與鎂離子(Mg2+)。在催化ATP水解時利用ATP水解所釋放的能量可把Na+傳送到細胞外,把K+傳送到細胞內。每水解一分子ATP傳送3個Na+,2個K+。在鈉鉀ATP酶的作用過程中ATP的末端磷酸與酶蛋白谷氨酸殘基γ羧基形成中間物。
鈉鉀ATP酶分子量為15萬，有兩種亞基，α亞基分子量為112200，是催化亞基，由細胞漿中游離核蛋白體合成，β亞基蛋白質部分分子量為34900，是糖蛋白,由粗糙內質網系合成，它們都是質膜的固有蛋白。
一般認為烏本苷是鈉鉀ATP酶的專一抑制劑。 一些中藥成分如蟾酥中的蟾蜍精類化合物，知母皂苷元等也有強烈的抑制作用。
鈉鉀ATP酶在膜上有一定排列;高親和力K+結合部位與烏本苷結合部位在質膜外側,高親和力Na+結合部位與ATP結合部位在質膜內側。提純的鈉鉀ATP酶與磷脂一起可以形成膜結晶。鈉鉀ATP酶的反應也是可逆的,把提純的鈉鉀ATP酶重新組合到脂質體膜中,如果在膜二側有方向相反的鈉鉀離子梯度,可以催化ADP與無機磷酸重新合成ATP。
肌漿網系Ca2+-ATP酶 該酶水解ATP所釋放的能量被用來驅動Ca2+的傳送,這在肌肉收縮的調節控制上有重要作用。它也是膜的固有蛋白，在催化過程中也生成共價結合的酶──磷醯化物。
Ca2+-ATP酶分子量約為100000，只有一條多肽鏈,肌漿網系膜上1/3表面都由Ca2+-ATP酶所占據，每水解一分子ATP傳送二個Ca2+,Ca2+-ATP酶對Ca2+的親和力很高,其米氏常數(Km)值約為10-7M,因此能有效地把Ca2+從細胞漿傳送到肌漿網系。Ca2+-ATP酶催化的反應也是可逆的。Ca2+的釋放與ATP合成是緊密偶聯的，每釋放兩個Ca2+可合成一分子ATP。
