肌肉收縮蛋白質
正文
肌肉中司運動功能的蛋白質,包括：收縮蛋白質,即肌球蛋白和肌動蛋白；及調節蛋白質，如原肌球蛋白和肌鈣蛋白等。在骨骼肌中，它們存在於肌原纖維中。在其他肌肉中，收縮蛋白質的組成與骨骼肌中的有些差別，存在於類似肌原纖維的結構中。肌球蛋白 肌原纖維中含量最高的蛋白質，約占肌肉總蛋白質的60％，構成肌原纖維中的粗絲，具有腺苷三磷酸酶的活力，分子量約48萬。它的分子具有兩個橢圓形的頭部和一條棒狀的長尾部。整個分子長度約 160納米，頭部長約20納米，寬約 9納米。尾部由兩條重鏈(H)的棒狀部份以雙股 α-螺鏇的形式組成；頭部包括四條輕鏈(L)和重鏈的端部，重鏈分子量約 20萬。現在知道輕鏈共有3種，分別稱為L1（分子量1.6萬），L2（分子量1.8萬～2萬）和 L3（2.5萬）。中國科學家曹天欽於1953年在英國首先發現了輕鏈。每一肌球蛋白分子含有兩條相同的L2鏈；至於其餘兩條輕鏈，則可能有 3種不同的組合情況,即L1L1，L1L3，L3L3。所以肌球蛋白分子可以有3種不同組成。肌肉種類不同，3種不同組成的分子含量各異。兔和雞的骨骼肌的輕鏈一級結構已經闡明，L1和L3的一級結構十分相似,是該蛋白質的ATP酶活力必需的。L2在低等動物中起調節作用。如從高等動物的骨骼肌肌球蛋白中除去L2，其功能不變。
肌球蛋白分子能夠尾部對尾部地聚集，然後平行排列成肌原纖維的粗絲，分子的頭部伸出粗絲的表面，形成與細絲聯結的“橫橋”。在橫紋肌的肌原纖維中兩個肌球蛋白分子頭部間的距離是14.3納米，而頭部在粗絲上分布的周期是42.9納米。這是粗絲面向同一方向的兩個頭部之間的間距。
平滑肌的肌球蛋白其大小和形狀和骨骼肌的肌球蛋白十分相似，但化學性質有一些差異。平滑肌的肌球蛋白只有兩種分子量各為2萬和1.6萬的輕鏈，抗蛋白水解酶水解的能力也較強。在相同條件下，由肌動蛋白或二價鈣離子活化的 ATP酶活力均比骨骼肌的肌球蛋白為低。平滑肌的肌球蛋白本身具有鈣離子調節的肌動球蛋白反應的功能，而在骨骼肌中這一調節功能是由肌鈣蛋白來完成的。實驗證明，這一調節功能和平滑肌肌球蛋白的一個分子量為2萬的輕鏈磷酸化有關。
肌動蛋白 肌原纖維中含量(20％)僅次於肌球蛋白的一種收縮蛋白質，它和原肌球蛋白，肌鈣蛋白等主要調節蛋白質構成肌原纖維的細絲。肌肉的收縮主要依靠粗細絲之間的相互滑動而實現的。
肌動蛋白有兩種形態，一種稱球狀或單體肌動蛋白(G-actin),另一種是由單體肌動蛋白聚合而成的纖維狀肌動蛋白（F-actin）。單體肌動蛋白分子直徑約5.5納米，略呈梨形，分子量為 4.3萬。兔骨骼肌的肌動蛋白是由374個胺基酸殘基構成的一條肽鏈,其一級結構已經測定。纖維狀肌動蛋白具有雙螺鏇構造，13個單體形成36毫微米的半螺距。
由單體肌動蛋白聚合成纖維狀肌動蛋白時，需要一定的鹽離子濃度。在 KC1濃度達到20毫摩爾以上時，單體聚合，鹽離子最適濃度是 50～100毫摩爾。聚合速度依賴於肌動蛋白的濃度，約與濃度的立方成正比。單體肌動蛋白在聚合時先形成一種三聚體的中間產物，然後以此為核心迅速增長。單體肌動蛋白的濃度下降到某一濃度時，即使有鹽存在，單體也不會聚合，這個濃度稱為臨界濃度，它和溶液中的離子強度關係很大。
不同種屬的肌動蛋白一級結構變化很小。例如兔、牛、雞的骨骼肌的肌動蛋白的胺基酸順序完全相同；魚類的肌動蛋白從目前了解的55個胺基酸順序中，和兔骨骼肌相比也只有3～5個胺基酸不同；牛的骨骼肌和心肌二者的肌動蛋白的差別也僅是第298位與375位兩個地方。平滑肌的肌動蛋白與骨骼肌有很不相同，在低離子強度時具有較高的溶解度。
肌動蛋白有兩種生物功能：①可以與肌球蛋白分子的頭部結合而生成肌動球蛋白；②纖維狀肌動蛋白可以提高肌球蛋白頭部的ATP酶活性。
肌動蛋白在生物界有廣泛的分布,除肌肉組織外,還存在於幾乎所有真核細胞內，如人的腦組織、血小板和多種植物細胞等，在很多菌類中也有發現。
原肌球蛋白 骨骼肌中的一個重要的起調節作用的蛋白質,分子量是7.5萬，由兩個亞基（α及β-亞基）組成，用等電聚焦方法還可以分出二種α（α1及α2），兩種β（β1及 β2）。原肌球蛋白分子是一直徑為 2納米，長為40毫微米的棒狀分子，其長度相當於 7個球狀單體肌動蛋白。原肌球蛋白中肽鏈全部捲成α-螺鏇，而且結構堅固,在9.5摩爾濃度的尿素溶液中，也能保持20％的α-螺鏇結構。原肌球蛋白性質穩定，耐熱，在乙醇等有機溶劑中不變性，在用酸、鹼處理時也不易變性。原肌球蛋白能結晶，也易聚成纖維狀類晶體。在電子顯微鏡下可看到特徵性的40納米的周期。原肌球蛋白的生物功能是在肌肉收縮中起調節控制作用。
肌鈣蛋白 由 3種結構和功能不同的蛋白質各一分子組成的一個結構不太穩固的複合體，是一個隨鈣離子濃度的變化而行動的調節單元。
肌鈣蛋白C(TnC)，又叫肌鈣蛋白鈣感受因子或肌鈣蛋白Ⅱ，分子量1.8萬，含159個胺基酸殘基，谷氨酸和天冬氨酸殘基占1/3,所以負電性較強,能與Ca2+結合。與Ca2+結合後，其構象發生變化,從而增加它與其他兩個成分TnI與TnT之間的結合力；與二者緊密結合後,導致TnI與肌動蛋白的結合削弱，使之脫離接觸，肌動蛋白進入啟動狀態。
肌鈣蛋白I(TnI)，又叫肌鈣蛋白阻礙因子或肌鈣蛋白Ⅱ，分子量2.4萬，由179個胺基酸殘基組成，它的主要功能是阻礙肌動蛋白與肌球蛋白的反應;在Ca2+存在下，TnI與TnC相結合，阻礙作用消失。
肌鈣蛋白T(TnT)又叫肌鈣蛋白原肌球蛋白結合因子或肌鈣蛋白I,分子量為3.7萬，由259個胺基酸殘基組成，它既與原肌球蛋白的特定部位結合，又分別與一分子的TnC和TnI相結合。
肌肉的收縮 肌球蛋白的頭部有一個與肌動蛋白結合的部位，它可以與一個肌動蛋白分子結合成肌動球蛋白。它還有一個ATP酶活性部位，可以結合ATP，並催化ATP的水解反應,所釋放的能量用於肌肉收縮。肌動球蛋白這一複合蛋白可以當作粗細絲複合物的最簡單的模型。
已經證明，原肌球蛋白分子頭尾相連,排列成串,藏在纖維狀肌動蛋白形成的雙股螺鏇的溝中，它們在溝中可以移動位置。每分子原肌球蛋白可以遮蔽 7個肌動蛋白單體與肌球蛋白的結合部位，以阻止二者的結合。當二價鈣離子的濃度增加，至使Ca2+與肌鈣蛋白結合,引起肌鈣蛋白的構象發生變化,使得一個與肌鈣蛋白I結合的肌動蛋白單體轉變成啟動狀態，從而使與它連線的原肌球蛋白位移，使其餘 6個肌動蛋白單體全部轉變成啟動狀態,同時肌鈣蛋白T使原肌球蛋白移位到肌動蛋白雙股螺鏇的深處，排除了肌動蛋白與肌球蛋白之間結合的障礙，導致肌肉收縮。
副肌球蛋白 無脊椎動物中的特殊的收縮蛋白。最初在軟體動物貝類的平滑肌──閉殼肌和縮足肌中發現，後來又相繼從環節動物、節肢動物、線形動物及棘皮動物等無脊椎動物門中分離獲得。在動物進化史上處於很重要地位的頭索、尾索動物亞門和半索動物門中也發現存在副肌球蛋白，例如中國和挪威的科學家分別在文昌魚(頭索動物)的脊索中發現和分離到副肌球蛋白。副肌球蛋白是一種長棒狀分子，長約130納米,寬約2納米,分子量為20萬，是一個幾乎全部是α-螺鏇的蛋白質，副肌球蛋白由兩條極其相似的多肽鏈組成,在變性介質中,兩鏈可以分開。副肌球蛋白含有高達65％的極性胺基酸，並含有4個半胱胺基酸殘基,可以形成兩對二硫鍵。它還含有3～5個磷酸基團，磷酸化及去磷酸化均影響它的溶解度。副肌球蛋白很容易聚集成纖維。在肌肉中它也以纖維形式存在。在電子顯微鏡下，人工聚集及自然存在的纖維均有725埃及145埃的特徵性周期。
含有大量副肌球蛋白的平滑肌具有一種特徵性的收縮功能，稱為滯留性收縮。這種收縮的特點是能產生很高的張力，在刺激停止後，張力下降十分緩慢。因此肌肉可以長時間維持收縮。目前認為副肌球蛋白與這一類收縮的機制有關。
