酶的活性
調節酶的濃度
酶濃度的調節主要有兩種方式，一種是誘導或抑制劑的合成；一種是調節酶的降解。
調節酶的活性
激素通過與細胞膜或細胞內受體相結合而引起一系列生物學效應，以此來調節酶活性。
反饋抑制調節
許多小分子物質的合成是由一連串的反應組成的，催化此物質生成的第一步的酶，往往被它們的終端產物抑制。這種抑制叫反饋抑制(feedback inhibition)。例如由蘇氨酸生物合成為異亮氨酸，要經過5步，反應第一步有蘇氨酸脫氨酶(threonine deaminase)催化，當終產物異亮氨酸濃度達到足夠水平時，該酶就被抑制，異亮氨酸結合到酶的一個調節部位上，通過可逆的別夠作用對酶產生抑制。當異亮氨酸的濃度下降到一定程度，蘇氨酸脫氨酶又將重新表現活性，從而又重新合成異亮氨酸。
抑制劑可調節
酶受大分子抑制劑或小分子物質抑制，從而影響活性。例如：大分子物質胰蛋白酶抑制劑，可以抑制胰蛋白酶的活性。小分子的抑制劑如一些反應產物：像1，3-二磷酸甘油酸變位酶的活性受到它的產物2，3-二磷酸甘油酸的抑制，從而可對這一反應進行調節。
此外某些無機離子可對一些酶產生抑制，對另外一些酶產生激活，從而對酶活性起調節作用。酶活性也可受到大分子物質的調節，例如抗血友病因子可增強絲氨酸蛋白酶的活性，因此它可明顯地促進血液凝固過程。
其他調節方式
通過別夠調控、酶原的激活、酶的可逆共價修飾和同工酶來調節酶活性。
測定方法
酶活力測定常用的方法有終點法和動力學方法兩類。
終點法
測定完成一定量反應所需的時間，如α-澱粉酶的活力測定。因為碘對澱粉呈現藍色反應，當澱粉溶液中加入澱粉酶後，碘的藍色反應消失而呈現紅棕色；碘對澱粉顏色反應消失的時間可表示澱粉酶活力的大小。碘對澱粉顏色反應消失花的時間越短，表示酶的活力越高。
動力學方法
酶活性①比色法 如果酶反應的產物可與特定的化學試劑反應而生成穩定的有色溶液，且生成顏色的深淺與產物的濃度在一定的範圍內有線性關係可用此法。如蛋白酶的活力測定：蛋白酶可水解酪蛋白，產生的酪氨酸可與福林試劑反應生成穩定的藍色化合物，在一定的濃度範圍內，所生成藍色化合物顏色的深淺與酪氨酸的量之間有線性關係，可用於定量測定。
②量氣法 主要用於有氣體產生的酶促反應。如胺基酸脫羧酶、脲酶的活力測定。產生的二氧化碳量可用特製的儀器如瓦氏呼吸儀測定之。根據氣體變化和時間的關係，即可求得酶反應的速度。
③滴定法 如果產物之一是自由的酸性物質可用此法。如脂肪酶催化脂肪水解，脂肪酸的增加量代表脂肪酶的活力。
④分光光度法 利用底物和產物光吸收性質的不同，可直接測定反應混合物中底物的減少量或產物的增加量。幾乎所有的氧化還原酶都使用該法測定。如還原型輔酶Ⅰ(NADH2)和輔酶Ⅱ(NADPH2)在340nm有吸收，而NAD和NADP在該波長下無吸收，脫氫酶類可用該法測定。該法測定迅速簡便，自動掃描分光光度計的使用對酶活力的快速準確的測定提供的極大的方便。
⑤放射測量法 是酶活力測定中較常用的一種方法。一般用放射性同位素標記底物，在反應進行到一定程度時，分離帶放射性同位素標記的產物並進行測定，就可測知反應進行的速度。常用的同位素有3H，14C，32P，35S，131I等。如脲酶，將底物尿素用14C標記，產生的帶放射性的CO2氣體可用標準計數法進行測定。
⑥酶偶聯分析 某些酶本身沒有合適的測定方法，但可偶聯另一個酶反應進行測定。其基本方法為：套用某一高度專一性的工具酶使被測酶反應能繼續進行到某一可直接連續且簡便準確測定階段的方法。如：被測E1反應的產物B是某一脫氫酶(E2)的底物，向反應體系中加入足量的脫氫酶和NAD+或NADPH+，使反應由A經B繼續進行到C，然後測定NADH或NADPH的特徵吸收光譜的變化，即可間接地測定E1的活力大小。如己糖激酶的活力測定即套用這一方法。注意：使用該法要求指示酶必須很純，且具有高度的專一性，以免干擾反應而給測定帶來麻煩。
酶相關名詞
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