胰島素原一級結構胺基酸組成基本性質： β細胞初始分泌的未成熟胰島素，是一條86個胺基酸組成的長肽鏈，簡稱胰島素原，在高爾基體中經過前激素轉化酶（prohormone convertase, PC）切除得到胰島素及C肽，分泌進入血液循環。胰島素原是胰島素的 前體，1960年發現了胰島素原，其分子量約為9000，含有86個胺基酸，是一 單鏈多肽，它由一條連線肽(簡稱C肽)的一端通過兩個鹼性胺基酸殘基與胰島 素A鏈的N末端相連，C肽的另一端通過另兩個鹼性胺基酸殘基和B鏈的C末端相連。不同種屬動物的C肽不同，例如人的C肽為31肽，豬的C肽為29 肽，牛的C肽為26肽。（右圖所示）
來源： 胰島素本身並不是胰島素基因控制合成的直接產物，其直接產物是前胰島素原(preproinsulin)。它由NH2 -末端信號序列（稱為信號肽），B鏈、C肽（又叫連線肽，connecting piptide）和具COOH-末端的A鏈等部分組成的單鏈由N端至C端的連線順序為S-B-ARG-Arg-C-Lys-Arg-A，其中S為信號肽，C代表C-肽，由35個胺基酸殘基組成，A和B分別為胰島素的A鏈和B鏈。全長119個胺基酸殘基。信號肽由24個胺基酸殘基組成，富含疏水胺基酸。在 信號肽的作用下，正在合成的肽鏈進入內質網腔，經過信號肽酶的切割作用，移去信號肽，形成胰島素原。胰島素原分子發生摺疊，使其2個末斷片段A和B之間形成正確的二硫鍵，並最終包裝成分泌顆粒的形式儲藏在高爾基體中。當機體需要時，高爾基體中的轉換酶（convertase）PC3和PC2——一類與枯草蛋白酶相關的內切蛋白酶——便會分別對胰島素原分子中的B/C和C/A連線點發生切割作用，再在羧肽酶的作用下的分別切去Arg-Arg和Arg-Lys鹼性二肽，從而移走了一段長度為31個胺基酸的C肽，成為成熟的胰島素。（右圖所示）
前胰島素原轉化為胰島素過程功能：胰島素原的生物學作用同胰島素基本一樣，只是活性較弱，生物合成的胰島素原在外周利用葡萄糖的能力只有胰島素的5%一10%，但它抑制肝臟釋放葡萄糖的能力則為利用外周葡萄糖能力的1.5倍。儘管胰島素原的生物活性較弱，但它的降糖作用較胰島素持久，這可能是由於胰島素原具有較長的半衰期的緣故。
＜0.2μg／L 或＜0.3IRI總量
增加：胰島素瘤，變異胰島素血症。
