概述
FN將細胞連線到細胞外基質上纖粘連蛋白（fibronectin，FN）是一種大型的糖蛋白，存在於所有脊椎動物，分子含糖4.5－9.5％，糖鏈結構依組織細胞來源及分化狀態而異。FN可將細胞連線到細胞外基質上（圖，結構模型）。
FN以可溶形式存在於血漿（0．3mg/ml）及各種體液中；以不溶形式存在於細胞外基質及細胞表面。前者總稱血漿FN；後者總稱細胞FN。
結構
FN的結構模型各種FN均由相似的亞單位（220KD左右）組成。血漿FN（450KD）是由二條相似的肽鏈在C端借二硫鍵聯成的V字形二聚體。細胞FN為多聚體。在人體中目前已鑑定的FN亞單位就有20種以上。它們都是由同一基因編碼的產物。轉錄後由於拼接上的不同而形成多種異型分子。
每條FN肽鏈約含2450個胺基酸殘基，整個肽鏈由三種類型（Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ）的模組（module）重複排列構成。具有5－7個有特定功能的結構域，由對蛋白酶敏感的肽段連線。這些結構域中有些能與其它ECM（如膠原、蛋白聚糖）結合，使細胞外基質形成網路；有些能與細胞表面的受體結合，使細胞附著與ECM上。
FN肽鏈中的一些短肽序列為細胞表面的各種FN受體識別與結合的最小結構單位。例如，在肽鏈中央的與細胞相結合的模組中存在RGD（Arg-Gly-Asp）序列，為與細胞表面某些整合素受體識別與結合的部位。化學合成的RGD三肽可抑制細胞在FN基質上粘附。
細胞表面及細胞外基質中的FN分子間通過二硫鍵相互交聯，組裝成纖維。與膠原不同，FN不能自發組裝成纖維，而是通過細胞表面受體指導下進行的，只存在於某些細胞（如成纖維細胞）表面。轉化細胞及腫瘤細胞表面的FN纖維減少或缺失系因細胞表面的FN受體異常所致。
