概述
也稱為轉氨酶。是催化把α-胺基酸上的氨基轉移給α-酮酸形成新的酮酸和胺基酸反應的酶類之總稱，是D．Needham（1927）在鴿胸肌中發現的氨基轉移作用，後來A．E．Braunstein和M．G．Kritzmann等研究了此酶的性質，發現幾乎在所有生物中都存在著這種酶。已知有谷氨酸氨基轉移酶和天冬氨酸氨基轉移酶等各種胺基酸特異的氨基轉移酶，反應是可逆的，參與胺基酸的生物合成。
催化胺基酸轉氨基的酶種類很多，在動、植物、微生物中分布很廣，在動物的心、腦、腎、肇丸以及肝細胞中含量都很高。大多數轉氨酶需要。α一酮戊二酸作為氨基的受體，因此它們對兩個底物中的一個底物，即α一酮戊二酸(或谷氨
酸)是專一的，而對另外一個底物則無嚴格的專一性，雖然某種酶對某種胺基酸有較高的活力，但對其他胺基酸也有一定作用。酶的命名是根據其催化活力最大的胺基酸命名，當今已發現至少有50種以上的轉氨酶。
詳細介紹
動物和高等植物的轉氨酶一般只催化L一胺基酸和a一酮酸的轉氨作用。某些細菌，例如，枯草桿菌(E.S}tihs)的轉氨酶能催化R一和L一兩種胺基酸的轉氨作用。
轉氨酶催化的反應都是可逆的，它們的平衡常數為1.0左右，也表明催化的反應可向左、右兩個方向進行。但是在生物體內，與轉氨作用相偶聯的反應是胺基酸的氧化分解作用，例如，谷氨酸的氧化脫氨基作用，這種偶聯反應可以促使胺基酸的轉氨作用向一個方向進行。
真核細胞的線粒體和細胞溶液中都可進行轉氨作用。在細胞不同部位的轉氨酶，雖然功能相同，但結構和性質並不相同，在豬心細胞線粒體內和線粒體外的天冬氨酸轉氨酶，其胺基酸組成和等電點都不相同，但兩種轉氨酶的相對分子質量都是9000，都含有兩個大小相同的亞基。
哺乳動物細胞中胺基酸氨基的集合作用是在細胞溶膠中進行的。起催化作用的酶是細胞溶膠中的天冬氨酸轉氨酶，該酶催化的轉氨產物是谷氨酸。谷氨酸通過膜的特殊轉運系統進人線粒體基質線上粒體基質中，谷氨酸或直接脫氨基，或作為。一氨基的供體，藉助線粒體天冬氨酸轉氨酶，將氨基轉移給草酞乙酸又形成天冬氨酸。線上粒體內，天冬氨酸是尿素形成時氨基的直接供給者，又是形成腺苷酸代琥珀酸(adenylosuccinate)的重要物質(參看聯合脫氨基作用)。
相關
以磷酸吡哆醛為輔酶。它以與脫輔基酶蛋白結合的形式變為磷酸吡哆胺，並生成酮酸。與其他酮酸反應變成胺基酸，本身復變為磷酸吡哆醛。肝臟中也有把谷氨醯胺、天冬氨醯胺上的α-氨基轉移給酮酸的氨基轉移酶。
