雙股螺旋細絲

神經原纖維纏結的超微結構是雙股螺旋細絲,其化學成分主要是異常磷酸化的T形蛋白,為異常蛋白質

概念

神經原纖維纏結的超微結構是雙股螺旋細絲,其化學成分主要是異常磷酸化的T形蛋白,為異常蛋白質

引申

蛋白酶體在真核生物體內選擇性識別、清除錯誤摺疊和異常聚積的蛋白質.神經原纖維纏結阿爾茨海默病患者典型的病理特徵之一,主要由異常磷酸化的微管相關蛋白tau聚積而成,但其形成機制尚未闡明.越來越多的研究表明蛋白酶體功能異常和神經原纖維纏結的形成密切相關.

成分與作用

神經纖維纏結中的雙股螺旋狀細絲的主要成分就是tau蛋白。Aβ的纖維誘導tau蛋白磷酸化,使微管失去結合能力,導致樹突聚集(45)。Aβ還能增加tau蛋白激酶I、糖原合成酶3β(TPKI/GSK3b)等幾種蛋白激酶的活性,這些酶都能促進tau蛋白的磷酸化。這提示Aβ纖維形成,通過激活GSK3b導致tau蛋白的非正常磷酸化,破壞微管的穩定,可導致神經元死亡。

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