簡介
結構生理功能
微管形成的有些結構是比較穩定的，是由於微管結合蛋白的作用和酶修飾的原因。如神經細胞軸突、纖毛和鞭毛中的微管纖維。大多數微管纖維處於動態的組裝和去組裝狀態，這是實現其功能所必需的過程（如紡錘體）。秋水仙素(colchicine)結合的微管蛋白可加合到微管上，但阻止其他微管蛋白單體繼續添加，從而破壞紡錘體結構，長春花鹼具有類似的功能。紫杉酚(taxol)，能促進微管的裝配,並使已形成的微管穩定。但這種穩定性會破壞微管的正常功能。以上藥物均可以阻止細胞分裂，可用於癌症的治療 。α-微管蛋白和β-微管蛋白
α-微管蛋白和β-微管蛋白是構成微管的主要成分。要形成微管，這兩類蛋白質需要首先結合GTP，然後結合到微管的(+)端（延伸端）；在成為微管的一部分後，結合在微管蛋白上的GTP被水解成GDP。雖然這兩類蛋白質都可以結合GTP，但只有β-微管蛋白具有GTP酶活性；這就意味著只有β-微管蛋白可以將所結合的GTP水解為GDP，而α-微管蛋白則不能。微管蛋白二聚體中β-微管蛋白是結合GTP還是GDP會影響二聚體在微管中的穩定性。結合有GTP的二聚體趨向於形成微管，而結合GDP的二聚體則傾向於從微管中解離；因而這樣一個GTP和GDP的循環就構成了微管的動態平衡。
γ-微管蛋白
γ-微管蛋白對於微管的形成十分關鍵，它主要在微管的成核與方向極性上發揮作用。它被發現主要存在於中心粒和紡錘體上，而這些地方正是細胞中微管成核的主要場所。在這些細胞器中，多個γ-微管蛋白與其他蛋白質分子一道構成複合物，被稱為γ-微管蛋白環複合物（γ-TuRC）；這一複合物可以模擬微管的(+)端，從而允許α-微管蛋白和β-微管蛋白二聚體結合上來。γ-微管蛋白也可以以二體形式被分離出來，而這種二聚體參與形成γ-微管蛋白小複合物（γTuSC）。γ-微管蛋白的成核作用是目前（2012年）了解最清楚的微管成核機制；但利用突變和RNAi來抑制γ-微管蛋白的功能後發現，一些特定細胞可以適應缺少γ-微管蛋白的情況，提示還有其他微管成核機制存在。δ、ε、ζ和η-微管蛋白
與前三種微管蛋白不同，δ、ε、ζ和η這四種微管蛋白只存在於部分真核生物中；而且它們與前三種微管蛋白的進化距離較遠。其中，δ和ε-微管蛋白定位於細胞的中心粒中。目前（2012年）對它們功能尚無定論，可能參與了中心粒和基體的組裝；δ和ε-微管蛋白還可能參與有絲分裂中紡錘體的形成。微管蛋白異常或影響大腦發育
全世界新生兒中患有病理性頭小畸形的約占萬分之一，由於大腦發育缺陷，患者的壽命通常不長。醫學界認為，除酗酒、受到過量輻射以及孕期風疹等病毒感染因素外，基因缺陷更可能導致嬰兒的大腦發育缺陷。
生物學家戴維．凱斯領導的研究小組在實驗鼠實驗中發現，一種名為“TUBB5”的基因變異會導致胎兒頭小畸形。這種基因變異可引起微管蛋白異常，微管蛋白是細胞內微管的基本結構單位，在細胞的運動和分裂中都發揮著重要作用。他們也在頭小畸形患者身上發現了變異的“TUBB5”基因。
科學界認為，“TUBB5”基因是通向解開人類大腦發育之謎的一個重要環節，為有朝一日可能找到醫治相關疾病的辦法奠定了基礎 。
