介紹
水溶性球蛋白,從內膜突出於基質中,由3α,3β,1γ,1δ和1ε等9個亞基組成,據0.28nm解析度的X射線晶體衍射分析證實,3個α和3個β亞基交替排列呈橘瓣狀結構,各亞基在結合時有酶活性.α和β亞基上均有核苷酸結合位點,其中β亞基的結合位點具有催化ATP合成或水解的活性.動物線粒體F1還有抑制蛋白(inhibitorprotein),專一抑制F1-ATP酶的活力,可能去調節酶活性的功能,但不能抑制ATP合成.γ與ε亞基具極強的親和力,結合在一起形成"轉子"(totor),位於α3,β3的中央,共同旋轉以調節三個β亞基催化位點的開放和關閉.ε亞基有抑制酶水解ATP的活性,同時有堵塞氫離子通道，減少氫離子泄露的功能。
嵌合在內膜上的疏水蛋白複合體，形成一個跨膜質子通道。其類型在不同物種中差別很大，在細菌中F0由a，b，c，三種亞基組成；葉綠體中與之相對應的是Ⅳ，Ⅰ，Ⅱ，Ⅲ四種亞基；線粒體內的F0更為複雜。電鏡顯示，多拷貝的c亞基形成一個環狀結構，a亞基和b亞基二聚體排列在c亞基12聚體環狀外側，a亞基，b亞基和δ亞基共同組成“定子”（stator）。F0中的一個亞基可結合寡黴素，通過該亞基可調節通過F0的氫離子流，當質子動力很小時，它可防止ATP水解；又可起到保護和抵抗外界環境變化的作用。
F1和F0通過“轉子”和“定子”連線在一起，在合成水解ATP過程中，“轉子”在通過F0的氫離子流推動下旋轉，依次與三個β亞基作用，調節β亞基催化位點的構象變化；“定子”在一側將α3,β3與F0連線起來。作用之一就是將跨膜質子動力勢能轉換成力矩（torsion），推動“轉子”旋轉。
