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酶的定義
酶（enzyme）是活細胞內產生的具有高度專一性和催化效率的蛋白質，又稱為生物催化劑，生物體在新陳代謝過程中，幾乎所有的化學反應都是在酶的催化下進行的。細胞內合成的酶主要是在細胞內起催化作用，也有些酶合成後釋入血液或消化道，並在那裡發揮其催化作用，人工提取的酶在合適的條件下也可在試管中對其特殊底物起催化作用。
酶學知識來源於生產實踐，我國4千多年前的夏禹時代就釀酒盛行，周朝已開始制醋、醬，並用曲來治療消化不良。酶的系統研究起始於19世紀中葉對發酵本質的研究。Pasteur提出，發酵離不了酵母細胞。1897年Buchner成功地用不含細胞的酵母液實現發酵，說明具有發酵作用的物質存在於細胞內，並不依賴活細胞。1926年Sumner首次提取出脲酶，並進行結晶，提出酶的本質是蛋白質。現已有二千餘種酶被鑑定出來，其中有二百餘種得到結晶，特別是近三十年來，隨著蛋白質分離技術的進步，酶的分子結構、酶作用機理的研究得到發展，有些酶的結構和作用機理已被闡明。總之，隨著酶學理論不斷深入，必將對揭示生命本質研究作出更大的貢獻。
酶的作用特點
酶是生物催化劑（biological catalyst），具有兩方面的特性，既有與一般催化劑相同的催化性質，又具有一般催化劑所沒有的生物大分子的特徵。酶與一般催化劑一樣，只能催化熱力學允許的化學反應，縮短達到化學平衡的時間，而不改變平衡點。酶作為催化劑在化學反應的前後沒有質和量的改變。微量的酶就能發揮較大的催化作用。酶和一般催化劑的作用機理都是降低反應的活化能（activation energy）。
因為酶是蛋白質，所以酶促反應又固有其特點：
1.高度的催化效率
一般而論，酶促反應速度比非催化反應高107？020倍，例如，反應H2O2+H2O2→2H2O+O2��
在無催化劑時，需活化能18，000卡/克分子；膠體鈀存在時，需活化能11，700卡/克分子；有過氧化氫酶（catalase）存在時，僅需活化能2，000卡/克分子以下。
2.高度的專一性
一種酶只作用於一類化合物或一定的化學鍵，以促進一定的化學變化，並生成一定的產物，這種現象稱為酶的特異性或專一性（specificity）。受酶催化的化合物稱為該酶的底物或作用物（substrate）。酶對底物的專一性通常分為以下幾種：
（1）絕對特異性（absolute specifictity）
有的酶只作用於一種底物產生一定的反應，稱為絕對專一性，如脲酶（urease），只能催化尿素水解成NH3和CO2，而不能催化甲基尿素水解。
（2）相對特異性（relative specificity）
一種酶可作用於一類化合物或一種化學鍵，這種不太嚴格的專一性稱為相對專一性。如脂肪酶（lipase）不僅水解脂肪，也能水解簡單的酯類；磷酸酶（phosphatase）對一般的磷酸酯都有作用，無論是甘油的還是一元醇或酚的磷酸酯均可被其水解。
（3）立體異構特異性（stereopecificity）
酶對底物的立體構型的特異要求，稱為立體異構專一性或特異性。如α-澱粉酶（α-amylase）只能水解澱粉中α-1，4-糖苷鍵，不能水解纖維素中的β-1，4-糖苷鍵；L-乳酸脫氫酶（L-lacticacid dehydrogenase）的底物只能是L型乳酸，而不能是D型乳酸。酶的立體異構特異性表明，酶與底物的結合，至少存在三個結合點。
3.酶活性的可調節性
酶是生物體的組成成份，和體內其他物質一樣，不斷在體內新陳代謝，酶的催化活性也受多方面的調控。例如，酶的生物合成的誘導和阻遏、酶的化學修飾、抑制物的調節作用、代謝物對酶的反饋調節、酶的別構調節以及神經體液因素的調節等，這些調控保證酶在體內新陳代謝中發揮其恰如其分的催化作用，使生命活動中的種種化學反應都能夠有條不紊、協調一致地進行。4.酶活性的不穩定性
酶是蛋白質，酶促反應要求一定的pH、溫度等溫和的條件，強酸、強鹼、有機溶劑、重金屬鹽、高溫、紫外線、劇烈震盪等任何使蛋白質變性的理化因素都可能使酶變性而失去其催化活性。酶的分類
國際酶學委員會（I.E.C）規定，按酶促反應的性質，可把酶分成六大類：
1.氧化還原酶類（oxidoreductases）指催化底物進行氧化還原反應的酶類。例如，乳酸脫氫酶、琥珀酸脫氫酶、細胞色素氧化酶、過氧化氫酶等。
2.轉移酶類（transferases）指催化底物之間進行某些基團的轉移或交換的酶類。如轉甲基酶、轉氨酸、己糖激酶、磷酸化酶等。
3.水解酶類（hydrolases）指催化底物發生水解反應的酶類。例如、澱粉酶、蛋白酶、脂肪酶、磷酸酶等。
4.裂解酶類（lyases）指催化一個底物分解為兩個化合物或兩個化合物合成為一個化合物的酶類。例如檸檬酸合成酶、醛縮酶等。
5.異構酶類（isomerases）指催化各種同分異構體之間相互轉化的酶類。例如，磷酸丙糖異構酶、消鏇酶等。
6.合成酶類（連線酶類，ligases）指催化兩分子底物合成為一分子化合物，同時還必須偶聯有ATP的磷酸鍵斷裂的酶類。例如，谷氨醯胺合成酶、胺基酸：tRNA連線酶等。
酶的命名
（一）習慣命名法
1.一般採用底物加反應類型而命名，如蛋白水解酶、乳酸脫氫酶、磷酸己糖異構酶等。2.對水解酶類，只要底物名稱即可，如蔗糖酶、膽鹼酯酶、蛋白酶等。
3.有時在底物名稱前冠以酶的來源，如血清谷氨酸－丙酮酸轉氨酶、唾液澱粉酶等。
習慣命名法簡單，套用歷史長，但缺乏系統性，有時出現一酶數名或一名數酶的現象。
（二）系統命名法
鑒於新酶的不斷發展和過去文獻中對酶命名的混亂，國際酶學委員會規定了一套系統的命名法，使一種酶只有一種名稱。它包括酶的系統命名和4個數字分類的酶編號。例如對催化下列反應酶的命名。ATP+D—葡萄糖→ADP+D—葡萄糖-6-磷酸
該酶的正式系統命名是：ATP：葡萄糖磷酸轉移酶，表示該酶催化從ATP中轉移一個磷酸到葡萄糖分子上的反應。它的分類數字是：E.C.2.7.1.1，E.C代表按國際酶學委員會規定的命名，第1個數字（2）代表酶的分類名稱（轉移酶類），第2個數字（7）代表亞類（磷酸轉移酶類），第3個數字（1）代表亞亞類（以羥基作為受體的磷酸轉移酶類），第4個數字（1）代表該酶在亞-亞類中的排號（D葡萄糖作為磷酸基的受體）。
酶的分子組成
根據酶的組成成份，可分單純酶和結合酶兩類。單純酶（simple enzyme）是基本組成單位僅為胺基酸的一類酶。它的催化活性僅僅決定於它的蛋白質結構。脲酶、消化道蛋白酶、澱粉酶、酯酶、核糖核酸酶等均屬此列。
結合酶（conjugated enzyme）的催化活性，除蛋白質部分（酶蛋白apoenzyme）外，還需要非蛋白質的物質，即所謂酶的輔助因子（cofactors），兩者結合成的複合物稱作全酶（holoenzyme），即：
全酶 = 酶 蛋 白 + 輔助因子
（結合蛋白質） （蛋白質部分） （非蛋白質部分）
酶的輔助因子可以是金屬離子，也可以是小分子有機化合物。常見酶含有的金屬離子有K+、Na+、Mg2+、Cu2+、（或Cu+）、Zn2+和Fe2+（或Fe3+）等。它們或者是酶活性的組成部分；或者是連線底物和酶分子的橋樑；或者在穩定酶蛋白分子構象方面所必需。小分子有機化合物是些化學穩定的小分子物質，其主要作用是在反應中傳遞電子、質子或一些基團，常可按其與酶蛋白結合的緊密程度不同分成輔酶和輔基兩大類。輔酶（coenzyme）與酶蛋白結合疏鬆，可以用透析或超濾方法除去；輔基（prosthetic group）與酶蛋白結合緊密，不易用透析或超濾方法除去，輔酶和輔基的差別僅僅是它們與酶蛋白結合的牢固程度不同，而無嚴格的界限。
現知大多數維生素（特別是B族維生素）是組成許多酶的輔酶或輔基的成分（見表2-1）。它們的化學結構式見生物氧化章。體內酶的種類很多，而輔酶（基）的種類卻較少，通常一種酶蛋白只能與一種輔酶結合，成為一種特異的酶，但一種輔酶往往能與不同的酶蛋白結合構成許多種特異性酶。酶蛋白在酶促反應中主要起識別底物的作用，酶促反應的特異性、高效率以及酶對一些理化因素的不穩定性均決定於酶蛋白部分。
酶的分子結構和活性中心
酶的分子中存在有許多功能基團例如，-NH2、-COOH、-SH、-OH等，但並不是這些基團都與酶活性有關。一般將與酶活性有關的基團稱為酶的必需基團（essential group）。有些必需基團雖然在一級結構上可能相距很遠，但在空間結構上彼此靠近，集中在一起形成具有一定空間結構的區域，該區域與底物相結合併將底物轉化為產物，這一區域稱為酶的活性中心（active center），對於結合酶來說，輔酶或輔基上的一部分結構往往是活性中心的組成成分。構成酶活性中心的必需基團可分為兩種，與底物結合的必需基團稱為結合基團（binding group），促進底物發生化學變化的基團稱為催化基團（catalytic group）。活性中心中有的必需基團可同時具有這兩方面的功能。還有些必需基團雖然不參加酶的活性中心的組成，但為維持酶活性中心應有的空間構象所必需，這些基團是酶的活性中心以外的必需基團。
酶分子很大，其催化作用往往並不需要整個分子，如用氨基肽酶處理木瓜蛋白酶，使其肽鏈自N端開始逐漸縮短，當其原有的180個胺基酸殘基被水解掉120個後，剩餘的短肽仍有水解蛋白質的活性。又如將核糖核酸酶肽鏈C末端的三肽（棻麠絲楃？切斷，餘下部分也有酶的活性，足見某些酶的催化活性僅與其分子的一小部分有關。
不同的酶有不同的活性中心，故對底物有嚴格的特異性。例如乳酸脫氫酶是具有立體異構特異性的酶，它能催化乳酸脫氫生成丙酮酸的可逆反應：
L（+）乳酸通過其不對稱碳原子上的桟H3、桟OOH及桹H基分別與乳酸脫氫酶活性中心的A、B及C三個功能基團結合，故可受酶催化而轉變為丙酮酸。而D（-）乳酸由於桹H、桟OOH的空間位置與L（+）乳酸相反，與酶的三個結合基團不能完全配合，故不能與酶結合受其催化。由此可見，酶的特異性不但決定於酶活性中心的功能基團的性質，而且還決定於底物和活性中心的空間構象，只有那些有一定的化學結構，能與酶的結合基團結合，而且空間構型又完全適應的化合物，才能作為酶的底物。
但是，酶的結構不是固定不變的，有人提出酶分子（包括輔酶在內）的構型與底物原來並非吻合，當底物分子與酶分子相碰時，可誘導酶分子的構象變得能與底物配合，然後底物才能與酶的活性中心結合，進而引起底物分子發生相應化學變化，此即所謂酶作用的誘導契合學說（induced fit theory）。用X衍射分析的方法已證明，酶在參與催化作用時發生了構象變化。
