脫氨酶

脫氨酶是一類能切斷氨基而產生氨的酶。通常指通過水解而脫氨的酶。

腺苷脫氨酶（EC:3.5.4.4adenosinedeaminaseADA）是嘌呤核苷代謝中重要的酶類，屬於巰基酶，每分子至少含2個活性巰基，其活性能對氯汞甲酸完全抑制。ADA能催化腺嘌呤核苷轉變為次黃嘌呤核苷，再經核苷磷酸化酶作用生成次黃嘌呤，其代謝緩和終產物為尿酸。

基本介紹

ADA廣泛分布於人體各組織中，以胸腺、脾和其他淋巴組織中含量最高，肝、肺、腎和骨胳肌等處含量較低。血液中ADA主要存在於紅細胞、粒細胞和淋巴細胞，其活性約為血清的40～70倍，T淋巴細胞比B淋巴細胞該酶活性更高。人ADA基因位於第20對染色體上，並呈現出遺傳多態性現象，其同工酶有3種，分別為ADA1，ADA1＋CP和ADA2。ADA1分子量為35kD，為一種單鏈蛋白質；ADA1＋CP分子量為280kD，實際上是由2條單鍵的ADA1分子和人個不具酶活力的200kD結合蛋白結合而成；ADA2分子量為100kD。3種同工酶具有不同的動力學性質：ADA1和ADA1＋CP最適PH為5.5～8.0，對腺苷的Km值為50umol/L。對2’-脫氧腺苷與腺苷的活性之比為0.8，兩者均對紅-9-（2-羥基-3-壬烷基）腺嘌呤[erythro-9-（2-hydroxyl-3-nonyl）adenine（EHNA）]抑制作用敏感。ADA2相對於前兩種同工酶具有較低的最適PH、較高的催化腺苷Km值（2000umol/L）以及較低的2’-脫氧腺苷與腺苷的活性之比值（0.2），對EHNA抑制作用不敏感。ADA同工酶在各類組織和細胞中的分布不同，ADA1在脾臟、紅細胞、淋巴細胞、單核細胞和中性粒細胞中占優勢，ADA1＋CP在肝臟、肺、胰、腎組織和骨骼中占優勢，ADA2隻存在於單核細胞，目前在其他組織細胞中尚未檢出。