概述
組成酶分子的胺基酸中有許多化學基團，如-NH2、-COOH、-SH、-OH等，但這些基團並不都是與酶活性有關。其中那些與酶的活性密切相關的基團稱為酶的必需基團（essentialgroup）。這些必需基團在一級結構上可能相距很遠，但在空間結構上彼此靠近，形成一個能與底物特異地結合併將底物轉變為產物的特定空間區域，這一區域稱為酶的活性中心（activecenter）。對結合酶來說，輔酶或輔基也參與酶活性中心的組成。
酶活性中心內的必需基團分兩種：能直接與底物結合的必需基團稱為結合基團（bindinggroup），影響底物中某些化學鍵的穩定性，催化底物發生化學變化的必需基團稱為催化基團（catalyticgroup）。還有一些必需基團雖然不參加活性中心的組成，但卻為維持酶活性中心應有的空間構象所必需，這些基團是酶活性中心外的必需基團。
酶的活性中心往往位於酶分子表面或凹陷處，是酶催化作用的關鍵部位。不同的酶有不同的活性中心，故對底物有高度的特異性。形成或暴露酶的活性中心，可使無催化活性的酶原轉變成具有催化活性的酶。相反，酶的活性中心一旦被其它物質占據或某些理化因素使酶的空間結構破壞，酶則喪失催化活性。
詳細介紹
酶的活性中心示意圖一般情況下，多相催化劑只有局部位置才產生活性，稱作活性中心，現多稱為活性部位。活性中心可以是原子、原子團、離子、表面缺陷等，形式多種多樣。在反應中活性中心的數目和結構往往發生變化。活性中心於1925年由泰勒(Tayler)提出，他假設那些位於晶體頂點，晶棱或結構缺陷處的原子，由於其本身化合價的不飽和性，亦即存在著表面自由價，因而具有很高活性，能夠化學吸附分子，使其活化，進而發生反應。
酶的催化活力只集中表現在少數特異胺基酸殘基的某一區域，這些特異胺基酸殘基比較集中並構成一定構象，此結構區域與酶活性直接相關稱為酶的活性中心。酶的活性中心是酶與底物結合併發揮其催化作用的部位。
酶活性中心內的必需基團組成有兩種：一是結合基團（bindinggroup）,其作用是與底物相結合，生成酶-底物複合物；另一個是催化基團(catalyticgroup)，其作用是影響底物分子中某些化學鍵的穩定性，催化底物發生化學反應並促進底物轉變成產物。這兩方面的功能可由不同得必需集團來承擔，也可由某些必需集團同時具有這兩方面的功能。
