研究發現
之前的研究表明，絡氨酸磷酸化對SH3結構域的活性調節具有重要作用。來自布拉格查理學的研究人員闡明了該作用，並發現了SH3結構域內重要的序列模體ALYD(Y/F)。
利用PhosphoSite Plus據庫，他們發現，到當前止已經有超過100種不同的酪氨酸磷酸化作用發生在SH3結構域內20不同的位點。
c–Src Tyr90是當前研究得最頻繁的SH3結構域的磷酸化位點。通過比較絡氨酸周圍的序列，他們發現了一個重要的序列模體ALYD(Y/F)。研究表明，種模體存在於約15%的人SH3結構域，其結構較為保守。
進一步研究發現，SH3結構域及其它接頭蛋白（如SH2或是WW結構域）絡氨酸的磷酸化比絲氨酸或者是蘇氨酸的磷酸化為豐富。
深度說明
絡氨酸磷酸化是調節接頭結構域（adaptor domains）活性的一種重要機制。絡氨酸的磷酸化能夠促進信號蛋白通過SH2或PTB結構域來相互作用，但是SH3結構域的磷酸化作用卻不然，它反而妨礙了信號分子之間的相互作用。研究人員Marian Novotny表示，這種絡氨酸磷酸化的調節作用很有可能是因為磷酸鹽及其電荷能夠干擾信號分子與SH3結構域內多聚脯氨酸的結合。
