苯硫酸酯酶

苯硫酸酯酶是一種化學物質酶

苯硫酸酯酶

基本信息

苯硫酸酯酶由生物體內細胞產生的一種生物催化劑。由蛋白質組成（少數為RNA）。能在機體中十分溫和的條件下，高效率地催化各種生物化學反應，促進生物體的新陳代謝。生命活動中的消化、吸收、呼吸、運動和生殖都是酶促反應過程。酶是細胞賴以生存的基礎。細胞新陳代謝包括的所有化學反應幾乎都是在酶的催化下進行的。如哺乳動物的細胞就含有幾千種酶。它們或是溶解於細胞液中，或是與各種膜結構結合在一起，或是位於細胞內其他結構的特定位置上。這些酶統稱胞內酶；另外，還有一些在細胞內合成後再分泌至細胞外的酶──胞外酶。酶催化化學反應的能力叫酶活力（或稱酶活性）。酶活力可受多種因素的調節控制，從而使生物體能適應外界條件的變化，維持生命活動。沒有酶的參與，新陳代謝只能以極其緩慢的速度進行，生命活動就根本無法維持。例如食物必須在酶的作用下降解成小分子，才能透過腸壁，被組織吸收和利用。在胃裡有胃蛋白酶，在腸里有胰臟分泌的胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、脂肪酶和澱粉酶等。又如食物的氧化是動物能量的來源，其氧化過程也是在一系列酶的催化下完成的。

特性

苯硫酸酯酶

1、高效性：酶的催化效率比無機催化劑更高，使得反應速率更快；2、專一性：一種酶只能催化一種或一類底物，如蛋白酶只能催化蛋白質水解成多肽；3、多樣性：酶的種類很多，大約有4000多種；4、溫和性：是指酶所催化的化學反應一般是在較溫和的條件下進行的。
一般來說，動物體內的酶最適溫度在35到40攝氏度之間，植物體內的酶最適溫度在40-50攝氏度之間；細菌和真菌體內的酶最適溫度差別較大，有得酶最適溫度可高達70攝氏度。動物體內的酶最適PH大多在6.5-8.0之間，但也有例外，如胃蛋白酶的最適PH為1.5，植物體內的酶最適PH大多在4.5-6.5之間。
酶的這些性質使細胞內錯綜複雜的物質代謝過程能有條不紊地進行，使物質代謝與正常的生理機能互相適應．若因遺傳缺陷造成某個酶缺損，或其它原因造成酶的活性減弱，均可導致該酶催化的反應異常，使物質代謝紊亂，甚至發生疾病．因此酶與醫學的關係十分密切。

相關信息

苯硫酸酯酶

苯硫酸酯酶的分子結構的基礎是其胺基酸的序列，它決定著酶的空間結構和活性中心的形成以及酶催化的專一性。如哺乳動物中的磷酸甘油醛脫氫酶的胺基酸殘基序列幾乎完全相同，說明相同的一級結構是酶催化同一反應的基礎。又如消化道的糜蛋白酶，胰蛋白酶和彈性蛋白酶都能水解食物蛋白質的肽鍵，但三者水解的肽鍵有各自的特異性，糜蛋白酶水解含芳香族胺基酸殘基提供羧基的肽鍵，胰蛋白酶水解賴氨酸等鹼性胺基酸殘基提供羧基的肽鍵，而彈性蛋白酶水解側鏈較小且不帶電荷胺基酸殘基提供羧基的肽鍵．這三種酶的胺基酸序列分析顯示40％左右的胺基酸序列相同，都以絲氨酸殘基作為酶的活性中心基團，三種酶在絲氨酸殘基周圍都有G1y-Asp-Ser-Gly-Pro序列，X線衍射研究提示這三種酶有相似的空間結構，這是它們都能水解肽鍵的基礎。而它們水解肽鍵時的特異性則來自酶的底物結合部位上胺基酸組成上有微小的差別所致。
圖說明這三個酶的底物結合部位均有一個袋形結構，糜蛋白酶該處能容納芳香基或非極性基；胰蛋白酶袋子底部稍有不同其中一個胺基酸殘基為天冬氨酸取代，使該處負電荷增強，故該處對帶正電荷的賴氨酸或精酸殘基結合有利；彈性蛋白酶口袋二側為纈氨酸和蘇氨酸殘基所取代，因此該處只能結合較小側鏈和不帶電荷的基團．說明酶的催化特異性與酶分子結構的緊密關係。

相關分類

苯硫酸酯酶

根據酶所催化的反應性質的不同，將酶分成六大類：
1.氧化還原酶類（oxidoreductase）
促進底物的氧化或還原。
2.轉移酶類（transferases）
促進不同物質分子間某種化學基團的交換或轉移。
3.水解酶類（hydrolases ）
促進水解反應。
4.裂解酶類（lyases）
催化從底物分子雙鍵上加基團或脫基團反應，即促進一種化合物分裂為兩種化合物，或由兩種化合物合成一種化合物。
5.異構酶類（isomerases）
促進同分異構體互相轉化，即催化底物分子內部的重排反應。
6.合成酶類（ligase）
促進兩分子化合物互相結合，同時ATP分子（或其它三磷酸核苷）中的高能磷酸鍵斷裂，即催化分子間締合反應。
按照國際生化協會公布的酶的統一分類原則，在上述六大類基礎上，在每一大類酶中又根據底物中被作用的基團或鍵的特點，分為若干亞類；為了更精確地表明底物或反應物的性質，每一個亞類再分為幾個組（亞亞類）；每個組中直接包含若干個酶。