真核生物蛋白激酶

真核生物蛋白激酶

真核生物中發現的蛋白激酶很多，根據其底物蛋白被磷酸化的胺基酸殘基種類，可將它們分為5類，即①絲氨酸/蘇氨酸(Ser／Thr)蛋白激酶：蛋白質的羥基被磷酸化；②酪氨酸(Tyr)蛋白激酶：蛋白質的酚羥基作為磷受體；③組氨酸蛋白激酶：蛋白質的組氨酸、精氨酸或賴氨酸的鹼性基團被磷酸化，主要出現於“雙組分信號系統”(two-component signal system)；④色氨酸蛋白激酶：以蛋白質的色氨酸殘基作為磷受體；⑤天冬氨醯基/谷氨醯基蛋白激酶：以蛋白質的醯基為磷受體。目前發現的植物蛋白激酶以前3類為主。而Stone和Walker(1995)根據蛋白激酶催化區域胺基酸序列的相似性，將植物蛋白激酶分為5大組。這5大組蛋白激酶分別為①AGC組：以cAMP(環腺苷酸)依賴的蛋白激酶PKA、cGMP(環鳥苷酸)依賴的蛋白酶PKG及鈣和磷脂依賴的蛋白激酶PKC為代表，以受第二信使(如cAMP、cGMP、DAG(二醯甘油)和Ca2+)激活為特徵。②CaMK組：包括Ca2+/CaM依賴的蛋白激酶CaMK、Ca+依賴而CaM不依賴的蛋白激酶CDPK等，依賴第二信使是該組蛋白激酶的普遍性。③CMGC組：包括MAPK(分裂原激活的蛋白激酶)、CDK(周期素依賴的蛋白激酶)等，相對於前2組蛋白激酶依賴於第二信使，該組激酶作用於下游的磷酸化級聯繫統。④傳統的PTK組：為酪氨酸蛋白激酶，目前在植物中尚未發現純粹的酪氨酸蛋白激酶，但並不意味著Tyr殘基的磷酸化對植物不重要。二重特異性蛋白激酶如mapkk在植物中的發現，證明了Tyr殘基的磷酸化可能在高等植物中具有重要的生理作用。⑤其它組：如類受體蛋白激酶RLKs及乙烯信號轉導元件CTRl(胞質級聯蛋白激酶MAPKKK)等。此外，根據磷酸化的底物不同，還可將蛋白激酶分為組蛋白蛋白激酶、酪蛋白蛋白激酶等，但由於蛋白激酶可磷酸化底物的多樣化，這種分法很不確切，已經被根據底物磷酸化胺基酸的分類方法所取代，有些如酪蛋白蛋白激酶，只是由於習慣而一直被沿用下來。根據有無調節物將蛋白激酶分為信使依賴的蛋白激酶和非信使依賴的蛋白激酶，有些信使依賴的蛋白激酶的首字母縮略詞已為人們所接受，如cAMP依賴的蛋白激酶PKA、鈣和磷脂依賴的蛋白激酶PKC以及鈣依賴鈣調素不依賴的蛋白激酶CDPK等，它們彼此間存在結構和功能上的相關關係。

組成

真核生物蛋白激酶都有一個由250～300個左右的胺基酸殘基組成的催化區，所有已知的蛋白激酶催化區都只有胺基酸序列同源性，該區可分為11個亞區或12個亞區(其中VI亞區又分為a和b)。某些亞區的胺基酸順序可用來判斷蛋白激酶的酶特異性，例如，亞區VI的交感序列DLKPEN一般存在於對Ser／Thr進行磷酸化的激酶催化區中：而DLRAAN或DLAARN則多發現於Tyr激酶的催化區。同樣，亞區VIII的GT／SXXYXAPE多見於Ser／Thr激酶中，而PI/VK／RWT/MAPE則多存在於Tyr激酶中(此處所用單個字母為胺基酸代號，X則代表任何胺基酸)。各個亞區的具體功能還不清楚，只有亞區I通過突變分析被證實與將磷酸根從ATP轉移到蛋白質底物上的過程有關。蛋白激酶除了具有同源性的催化區外，還都有一個調節區。無活性的蛋白激酶全酶是由調節亞基和催化亞基構成的四聚體，當調節因子與調節區結合後，就把催化區暴露或游離出來，以磷酸化胞質中的底物；另外，游離的催化亞基還可遷移到細胞核內，介導基因的表達。