組成
60年代以來,球狀蛋白質的晶體結構被陸續解出,發現許多蛋白質中都有β-摺疊層,平行的和反平行的都有。有時候許多段肽鏈排列成一大片，正、反平行的β－摺疊層也可交錯在一起排列，構成“扭轉摺疊層”。在多數蛋白質中，β－摺疊層與α－螺鏇是並存的,但也有個別蛋白質如免疫球蛋白 IgG的分子中只存在β－摺疊層和無特定結構的部分。
β摺疊層並不是平的，因為側鏈的存在使得它看上去像手風琴一樣波紋起伏。這樣每一股會更緊密排列，氫鍵更容易建立。氫鍵的距離為7埃。在蛋白質結構中beta-摺疊通常會用箭頭表示。肽鏈的氮端在同側為順式，兩殘基間距為0.65nm；不在同側為反式，兩殘基間距為0.70nm。反式較順式平行肽鏈更加穩定。能形成β摺疊的胺基酸殘基一般不大，而且不帶同種電荷，這樣有利於多肽鏈的伸展，如甘氨酸、丙氨酸在β摺疊中出現的幾率最高。免疫球蛋白有大量的Β－肽鏈層。
另一種常見的蛋白質模序是alpha-螺鏇和三種不同的β－轉角。不屬於一個模序的蛋白質一級結構部分被稱之為不規則螺鏇。這些部分對蛋白質的空間構象非常重要。
特性
β－摺疊(β－sheet)也是一種重複性的結構，大致可分為平行式和反平行式兩種類型，它們是通過肽鏈間或肽段間的氫鍵維繫。可以把它們想像為由摺疊的條狀紙片側向並排而成，每條紙片可看成是一條肽鏈，稱為β摺疊股或β股(β－strand)，肽主鏈沿紙條形成鋸齒狀，處於最伸展的構象，氫鍵主要在股間而不是股內。α－碳原子位於摺疊線上，由於其四面體性質，連續的醯氨平面排列成摺疊形式。需要注意的是在摺疊片上的側鏈都垂直於摺疊片的平面，並交替的從平面上下二側伸出。平行摺疊片比反平行摺疊片更規則且一般是大結構，而反平行摺疊片可以少到僅由兩個β股組成。
結構要點
1. 肽鏈呈鋸齒狀，按層排列，可以是不同的肽鏈，也可以是同一條肽鏈的不同肽段。
2. 相鄰肽鏈的C=O與N—H間形成氫鍵，氫鍵與長軸垂直。
3. 相鄰肽鏈平行或反平行排列，反平行的更穩定。也存在平行與反平行混合出現的結構，約占20%。
4. 一個殘基占0.325nm（平行式）或0.35nm（反平行式）。
影響穩定因素
1. 靠鍵間氫鍵維持穩定。
2. 胺基酸Pro破壞之。
3. 側鏈過大，帶同種電荷側鏈基團相鄰時均影響β摺疊片的穩定性。
平行與反平行
平行的肽鏈 
反平行的肽鏈 在平行的β摺疊結構中，兩條肽鏈走向相同，氫鍵不平行；在反平行中β摺疊結構則指走向相反，氫鍵平行。
提出者
Pauling和Corey根據實驗數據提出
