β摺疊鏈

在蛋白質結構中β摺疊通常會用箭頭表示。 免疫球蛋白有大量的β摺疊層。 這些部分對蛋白質的空間構象非常重要。

在β摺疊中，兩條以上 胺基酸鏈（肽鏈），或同一條肽鏈之間的不同部分形成平行或反平行排列，成為“股”。肽平面之間呈手風琴狀摺疊，股與股之間會通過氫鍵固定，但氫鍵主要在股間而不是股內。胺基酸殘基的R側鏈分布在片層的上下。
β摺疊層並不是平的，因為側鏈的存在使得它看上去像 手風琴一樣波紋起伏。（英語pleated）這樣每一股會更緊密排列，氫鍵更容易建立。氫鍵的距離為7埃。在蛋白質結構中β摺疊通常會用箭頭表示。 肽鏈的氮端在同側為順式，兩殘基間距為0.65nm；不在同側為反式，兩殘基間距為0.70nm。反式較順式平行摺疊更加穩定。
能形成β摺疊的胺基酸殘基一般不大，而且不帶同種電荷，這樣有利於多肽鏈的伸展，如 甘氨酸、 丙氨酸在β摺疊中出現的幾率最高。免疫球蛋白有大量的β摺疊層。
另一種常見的蛋白質模序是α螺鏇和三種不同的β轉角。不屬於一個模序的蛋白質一級結構部分被稱之為不規則螺鏇。這些部分對蛋白質的空間構象非常重要。