正文
酶有很高的催化效率，在溫和條件下（室溫、常壓、中性）極為有效，其催化效率為一般非生物催化劑的109～1012倍。酶催化劑選擇性（又稱作用專一性）極高，即一種酶通常只能催化一種或一類反應，而且只能催化一種或一類反應物(又稱底物)的轉化，包括立體化學構造上的選擇性。與活細胞催化劑相比，它的催化作用專一，無副反應，便於過程的控制和分離。組成和活性 人類自從創造釀酒、制飴、做醬等工藝時起，即對生物催化作用有了初步認識。1897年德國E.布赫納在對發酵過程進行的研究中，發現酵母的無細胞抽提液(即萃取液)也能引起發酵，這就為酶的分離純化與研究提供了可能。1926年脲酶首次被結晶出來，並證明為蛋白質；以後又用各種方法製備和研究了上百種酶，證實了酶都是蛋白質；都是由胺基酸按一定順序結合構成的大分子；在生理環境中，酶分子中的原子分別處於一定的空間位置上，形成特定的構象。在使小分子（如氮、氧、二氧化碳等）轉化的酶催化反應中，酶的結構中通常含有金屬中心。例如過氧化氫分解酶含鐵；遞送磷的酶含鎂；能分解二氧化碳的酶含鉻。酶中的金屬元素之間形成一個較小區域的活性構造，固定在一個龐大的蛋白質分子上，分子量可高達數百萬，如固氮酶中含有的鐵鉬蛋白，分子量約27～30萬，每個分子系由一個鉬原子、20個鐵原子、20個半胱氨酸分子及15個不穩定的硫原子所組成。有相當數量的酶是以複合蛋白質的形式存在的，即除去蛋白質成分外，還含有其他的輔因子，如金屬離子、某些維生素及其衍生物等小分子物質，這些輔因子是酶表現活性所必需的。與蛋白質部分結合較緊的稱輔基，結合較松的稱輔酶。前者如過氧化氫酶中的鐵卟啉；後者如一些脫氫酶中的煙醯胺腺嘌呤二核苷酸(NAD+)。通常把含有輔因子的複合蛋白質稱全酶，除去輔因子的稱酶蛋白。酶蛋白與許多蛋白不同之處為酶蛋白都具有一個與催化有關的特定區域，其中包括與催化過程有關的催化基團，以及與底物結合有關的結合基團。高溫、強酸、強鹼能破壞酶蛋白的空間結構而使其失去活性。酶的催化能力稱為酶的活力。1961年國際生物化學聯合會酶學委員會規定：在一分鐘內催化一微摩爾底物發生反應所需的酶量為一個酶單位，以 U表示。而以每毫克蛋白質所含的酶單位數稱為比活力。1972年,國際純粹化學和套用化學聯合會(IUPAC)與國際生物化學聯合會建議採用“酶活力”來代替“酶單位”，即每秒鐘轉化一摩爾底物所需的酶活力為一個 katal，簡稱Kat。1Kat=6×107U。影響酶活力的因素很多,如溫度、pH值、反應物系的濃度及有關抑制劑等（見酶動力學）。
分類和命名 已知的酶約3000種,可分為六大類,每類又可分為若干亞類（見表）。酶的命名通式為“××底物＋××反應類型酶”，如使葡萄糖氧化成葡萄糖酸的酶稱葡萄糖氧化酶。國際生物化學聯合會酶學委員會對每一種酶均用四個數字（標碼）標記，並冠以EC。EC表示酶學委員會系統，前面三個數字依次表示所屬的大類、亞類、亞亞類，第四個數字表示亞亞類中的序號。例如：乳酸脫氫酶稱為L-乳酸-NAD+氧化還原酶,其編號為(EC1.1.1.27)。第一個“1”表示氧化還原酶類；第二個“1”表示底物供體基團是匓CH-OH基;第三個“1”表示受體底物是NAD+或NADP+;第四個數“27”表示在以NAD+或NADP+為受體的這一小組酶中的流水序號。
酶催化劑酶通常是在游離狀態下以稀溶液的形式與底物進行催化反應，反應完成後難以將酶回收，或在回收過程中活力下降，只宜在釜式反應器中使用，分批作業。另一種酶製劑是將酶與某些不溶性大分子載體結合，形成固定化酶，其優點是易於從反應混合物中分離，重複使用，可以構成連續作業，可以在連續流動的攪拌反應器、固定床反應器或流化床反應器中使用。固定化後常可提高酶的穩定性，有些場合還可提高活力。
套用 古代人類憑著經驗利用酶製造食物，現代把酶催化劑更廣泛地用於生產，許多新的工業生物反應過程相繼問世。食品工業廣泛利用各種酶製造糖、酒、醬、醋等食品，紡織工業利用澱粉酶脫漿，毛紡業利用脂肪酶脫脂,皮革業利用角蛋白酶脫毛,制絲業及照相器材業利用蛋白酶使生絲及底片脫膠。農業用黴菌澱粉酶、纖維素酶作飼料加工，用果膠酶漚麻或精製麻。在醫藥、輕工方面，酶催化劑被利用生產胺基酸、半合成抗生素等。酶也直接被製成多種藥物，如助消化藥（酸性蛋白酶）、消炎藥（溶菌酶）、抑制腫瘤藥(天冬醯胺酶)以及用固定化酶製造人工臟器等。在酶法分析中，酶是一種生化試劑，也可製成測定某些底物濃度的酶電極。在利用資源和開發能源方面，生物催化劑有極為廣闊的前景。生物含能體的催化轉化是當前催化科學技術中的重要研究領域。
參考書目
G.G.Hammes, Enzyme Catalysis and Regulation,Academic Press,New York,1982.
