在人的腸道中，名為Clostridiumdifficile的細菌(是世界範圍內醫院感染的一普遍原因)把L-Leucine既當氧化劑利用又當一種還原劑利用。發酵過程涉及一個在化學上要求很高的脫水步驟，該步驟是由一種含有鐵—硫團的脫水酶催化的，被認為涉及羰自由基。個構想已經被確認，因為科學家識別出一種結合到這種脫水酶上的與產品相關的烯丙基羰自由基。以前所描述的自由基酶需要輔酶B12、S-腺苷甲硫氨酸或氧等自由基生成劑的幫助。但這樣的幫助對C.difficile2-hydroxyacyl-CoA脫水酶來說是不需要的，從而使得這種酶成為生物化學中一種前所未有的酶。在厭氧環境生長的其他細菌中也許能找到類似的酶。
5月29日紐約洛克菲勒大學的MotoyoshiMaruno博士採用細菌表達互補DNA及酶聯免疫學檢測法對氨基果糖酸脫水酶（ALAD）型卟啉病患者（ADP）9種ALAD突變的特點進行了研究。在大腸桿菌中ALADs表達為谷胱甘肽－S－轉移酶（GST）融合蛋白，套用谷胱甘肽親和性柱層析法對此進行純化。
GST－ALAD融合蛋白通過抗ALAD抗體識別，它具有ALAD的酶活性。3種有酶活性的ALAD突變分別是K59N、A274T和V153M,分別占野生型ALAD的69.9%、19.3%和41.0%，而6種突變：G133R、K59N/G133R、F12L、R240W、V275M和delTC則沒有酶的活性。
這些變異反映了ADP患者體內ALAD的表型，提示GST－ALAD融合蛋白對於預測ALAD突變的表型的確有用。F12L突變在酶分子結構中的位置提示：它與ALAD二聚體的第四個接觸發生紊亂對於酶活性具有重要的影響。小鼠抗人ALAD單克隆抗體可以特異地識別ALAD羧基端區域或酶的其他區域。
這項研究首次完整地分析了在ADP中已經明確的9種ALAD突變，提示這種疾病具有高度異源性的突變特徵。
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參考連結
1、http://www.helixnet.cn/archiver/tid-2721.html
2、http://scitech.people.com.cn/GB/other2137/
3、http://book.sina.com.cn/nzt/spi/gongzuodna/
