結構與組成
微觀結構
微絲微絲是雙股肌動蛋白絲以螺鏇的形式組成的纖維，直徑為7納米，螺距為36納米，兩股肌動蛋白絲是同方向的。肌動蛋白纖維也是一種極性分子，具有兩個不同的末端，一個是正端，另一個是負端。
微絲與它的結合蛋白（binding protein）以及肌球蛋白（myosin）三者構成化學機械系統，利用化學能產生機械運動。由微絲形成的微絲束稱為應力纖維，常橫貫於細胞長軸。脊椎動物肌動蛋白分為α、β和γ三種類型，α型分布於心肌和橫紋肌細胞中，α及γ型分布於平滑肌細胞中，β及γ型分布於非肌細胞中。聚合的及非聚合態的肌動蛋白能與其多種結合蛋白相互作用，這些結合蛋白對肌動蛋白的聚合及對微絲的穩定、長度及分布具有調節作用。
化學組成
微絲肌動蛋白單體（又被稱為G-Actin，全稱為球狀肌動蛋白，Globular Actin，下文簡稱G肌動蛋白）為球形，其表面上有一ATP結合位點。肌動蛋白單體一個接一個連成一串肌動蛋白鏈，兩串這樣的肌動蛋白鏈互相纏繞扭曲成一股微絲。這種肌動蛋白多聚體又被稱為纖維形肌動蛋白（F-Actin，Fibrous Actin）。
微絲首先發現於肌細胞中, 在橫紋肌和心肌細胞中肌動蛋白成束排列組成肌原纖維，具有收縮功能。微絲也廣泛存在於非肌細胞中。在細胞周期的不同階段或細胞流動時,，它們的形態、分布可以發生變化。因此，非肌細胞的微絲同胞質微管一樣, 在大多數情況下是一種動態結構，以不同的結構形式來適應細胞活動的需要。
組裝與去組裝
微絲能被組裝和去組裝。當單體上結合的是ATP時，就會有較高的相互親和力，單體趨向於聚合成多聚體，就是組裝。而當ATP水解成ADP後，單體親和力就會下降，多聚體趨向解聚，即是去組裝。高ATP濃度有利於微絲的組裝。所以當將細胞質放入富含ATP的溶液時，細胞質會因為微絲的大量組裝迅速凝固成膠。而微絲的兩端組裝速度並不一樣。快的一端（+極）比慢的一端（-極）快上5到10倍。當ATP濃度達一定臨界值時，可以觀察到+極組裝而-極同時去組裝的現象，被命為“踏車行為”。
過程
微絲微絲的組裝分為三個階段：即成核期(nuleation phase)、生長期(growth phase)或延長期，以及平衡期(eauilibrium)。成核期是微絲組裝的限速過程，需要一定的時間，故又稱延遲期，此時肌球蛋白開始聚合，其二聚體不穩定，易水解，只有形成三聚體才穩定，即核心形成。一旦核心形成，球狀肌球蛋白
便迅速在核心兩端聚合，進入生長期。微絲兩端的組裝速度有差異，正端的組裝速度明顯快於負端，約為負端的10倍以上。微絲延長到一定時期，肌動蛋白摻入微絲的速度與其從微絲負端解離的速度達到平衡，此時進入平衡期，微絲長度基本不變，正端延長長度等於負端縮短的長度，並仍進行著聚合與解離活動。
微絲的組裝可用踏車模型(treadmiling model)和非穩態動力學模型(dynamic instability)來解釋，但後者更為合理。ATP是調節微絲組裝的動力學不穩定性行為的主要因素。另外，微絲結合蛋白(actin-binding protein,ABP)對微絲的組裝也有調控作用。
調節
微絲的組裝和去組裝受到細胞質內多種蛋白的調節，這些蛋白能結合到微絲上，影響其組裝去組裝速度，被稱之為微絲結合蛋白（association protein）。
微絲微絲的組裝先需要“核化”（nucleation），即幾個單體首先聚合，其它單體再與之結合成更大的多聚體。Arp複合體（Actin related-protein）是一種能與肌動蛋白結合的蛋白，它起到模板的作用，
促進肌動蛋白的多聚化。Arp複合體由Arp2，Arp3和其它5種蛋白構成。
封閉蛋白（end-blocking protein）則是微絲兩端的“帽子”。當這種蛋白結合到微絲上時，微絲的組裝和去組裝就會停止。這對一些長度固定的蛋白來說很重要，如細肌絲。
而前纖維蛋白（Profilin，或譯）則是促進多聚的，相應地促解聚的蛋白則有絲切蛋白（Cofilin）。纖絲切割蛋白（filament severing protein），如溶膠蛋白（Gelsolin），能將微絲從中間切斷。粘著斑蛋白（Vinculin）則能固定微絲到細胞膜上，形成粘著斑。交聯蛋白（cross-linking protein）有兩個以上肌動蛋白結合位點，起到連線微絲的作用，其中，絲束蛋白（fimbrin）幫助微絲結成束狀，而細絲蛋白（filamin）則將微絲交聯成網狀。
微絲的功能
微絲除參與形成肌原纖維外還具有以下功能：
形成應力纖維
微絲非肌細胞中的應力纖維（stress fiber）與肌原纖維有很多類似之處：都包含肌球蛋白II、原肌球蛋白、
細絲蛋白和α-輔肌動蛋白。培養的成纖維細胞中具有豐富的應力纖維，並通過粘著斑固定在基質上。在體內應力纖維使細胞具有抗剪下力。
形成微絨毛
小腸微絨毛小腸上皮細胞的游離面存在著大量微絨毛（microvilli）,其軸心是一束平行排列的微
絲，微絲束正極指向微絨毛頂端，下端終止於端網結構（terminal web）。微絲束對微絨毛形態起著支持作用。由於微絲束不含肌球蛋白、原肌球蛋白和α-輔肌動蛋白，因而該微絲束無收縮能力。
細胞的變形運動
細胞的變形運動中，微絲起著關鍵的作用。過程可分為以下四步：
①微絲纖維生長，使細胞表面突出，形成片足(lamellipodium)。
②在片足與基質接觸的位置形成粘著斑。
③在myosin的作用下微絲纖維滑動，使細胞主體前移。
④解除細胞後方的粘和點。如此不斷循環，細胞向前移動。阿米巴原蟲、白細胞、成纖維細胞都能以這種方式運動。
胞質分裂
有絲分裂末期，兩個即將分離的子細胞內產生收縮環，收縮環由平行排列的微絲和myosin II組成
微絲。隨著收縮環的收縮，兩個子細胞的胞質分離，在細胞鬆弛素存在的情況下，不能形成胞質分裂環，因此形成雙核細胞。
頂體反應
在精卵結合時，微絲使頂體突出穿入卵子的膠質里，融合後受精卵細胞表面積增大，形成微絨毛，微絲參與形成微絨毛，有利於吸收營養。
其他功能
如細胞器運動、質膜的流動性、胞質環流均與微絲的活動有關，抑制微絲的藥物（細胞鬆弛素）可增強膜的流動、破壞胞質環流。
肌動蛋白在塑造和維持細胞形態方面扮演著重要的角色，同時也擔負著支撐細胞各項功能的作用，比如細胞移動，細胞分裂，細胞內運輸等。對於神經細胞來說，肌動蛋白更是神經元極性，作用因子運輸，神經突起生長，以及突觸結構穩定必不可少的元件。
微絲特異性藥物
細胞鬆弛素（cytochalasin）
可切斷微絲纖維，並結合在微絲末端抑制肌動蛋白加合到微絲纖維上，特異性的抑制微絲功能。
鬼筆環肽（phalloidin）
微絲的鬼筆環肽染色與微絲能夠特異性的結合，使微絲纖維穩定而抑制其功能。螢光標記的鬼筆環肽可特異性的顯示微絲。
