slp76

SLP76是血源性細胞所特有的一種接頭蛋白，其在T細胞受體相關信號通路及凝血功能方面起到重要作用。 在細胞中SLP76可以和多種蛋白相互作用，其中包括蛋白激酶類，如70 SLP76在細胞中可以和這么多的蛋白質分子相互作用，說明其可以參與到多條信號轉導通路中。

SLP76蛋白質分子由533個胺基酸殘基組成，分子量約為64 kDa。其結構包括氨基末端的SAM結構域、羧基末端的SH2結構域和位於二者之間的富含脯氨酸的結構域及多個磷酸化位點。SLP76是血源性細胞所特有的一種接頭蛋白，其在T細胞受體相關信號通路及凝血功能方面起到重要作用。在細胞中SLP76可以和多種蛋白相互作用，其中包括蛋白激酶類，如70 kDa的T細胞受體Zeta鏈相關蛋白激酶(ZAP70)、蛋白酪氨酸激酶4(PTK4)等；磷酸酶類，如包含SH2結構域的蛋白酪氨酸磷酸酶1(SHP1)等；接頭蛋白類，如生長因子受體結合蛋白2(Grb2)、CLB等。 SLP76在細胞中可以和這么多的蛋白質分子相互作用，說明其可以參與到多條信號轉導通路中。目前研究得較為明確的有兩條：第一，細胞表面的配體與受體相互作用後，可以使SLP76氨基末端的酪氨酸磷酸化，磷酸化的酪氨酸基團可以和鳥苷酸轉換因子Vav的SH2結構域相結合，進而活化JNK激酶；第二，SLP76含有富含脯氨酸的結構域，其可以與另一種接頭蛋白Grb2的SH3結構域結合，形成由多種接頭蛋白組成的複合物，將細胞外的信號傳遞給Ras，後者進一步活化絲裂原活化蛋白激酶激酶激酶(MKKK)的一種—Raf，其可以磷酸化細胞外信號調控激酶(ERK)，最終導致氧化應激和NF-κB等轉錄因子的活化。