概述
Gs調節模型三聚體GTP結合調節蛋白（trimericGTP-bindingregulatoryprotein）簡稱G蛋白，位於質膜胞質側，由α、β、γ三個亞基組成，α和γ亞基通過共價結合的脂肪酸鏈尾結合在膜上，G蛋白在信號轉導過程中起著分子開關的作用（圖8-12），當α亞基與GDP結合時處於關閉狀態，與GTP結合時處於開啟狀態，α亞基具有GTP酶活性，能催化所結合的ATP水解，恢復無活性的三聚體狀態，其GTP酶的活性能被RGS（regulatorofGproteinsignaling）增強。RGS也屬於GAP（GTPaseactivatingprotein）。
當細胞沒有受到激素刺激，Gs處於非活化態，α亞基與GDP結合，此時腺苷酸環化酶沒有活性；當激素配體與Rs結合後，導致Rs構象改變，暴露出與Gs結合的位點，使激素-受體複合物與Gs結合，Gs的α亞基構象改變，從而排斥GDP，結合GTP而活化，使三聚體Gs蛋白解離出α亞基和βγ基複合物，並暴露出α亞基與腺苷酸環化酶的結合位點；結合GTP的α亞基與腺苷酸環化酶結合，使之活化，並將ATP轉化為cAMP。隨著GTP的水解α亞基恢復原來的構象並導致與腺苷酸環化酶解離，終止腺苷酸環化酶的活化作用。α亞基與βγ亞基重新結合，使細胞回復到靜止狀態。
過程
活化的βγ亞基複合物也可直接激活胞內靶分子，具有傳遞信號的功能，如心肌細胞中G蛋白耦聯受體在結合乙醯膽鹼刺激下，活化的βγ亞基複合物能開啟質膜上的K+通道，改變心肌細胞的膜電位。此外βγ亞基複合物也能與膜上的效應酶結合，對結合GTP的α亞基起協同或拮抗作用。
霍亂毒素能催化ADP核糖基共價結合到Gs的α亞基上，致使α亞基喪失GTP酶的活性，結果GTP永久結合在Gs的α亞基上，使α亞基處於持續活化狀態，腺苷酸環化酶永久性活化。導致霍亂病患者細胞內Na+和水持續外流，產生嚴重腹瀉而脫水。
該信號途徑涉及的反應鏈可表示為：
激素→G蛋白耦聯受體→G蛋白→腺苷酸環化酶→cAMP→依賴cAMP的蛋白激酶A→基因調控蛋白→基因轉錄。
