酶改性是在溫和條件下進行的，是一種不減弱食品中蛋白質營養價值，而又獲得良好蛋白質功能性質的方法。不同於化學改性會降低蛋白質的營養價值（損害 L-胺基酸、產生 D-胺基酸和有害的丙胺酸），蛋白質的酶改性，由於其高品質、高效率和溫和的酶解條件（pH6-8、溫度 40-60℃），具有更大的市場潛力。酶解能降低蛋白質分子量，產生短肽鏈多肽，同時增加可電離組分、暴露更多的疏水組分，改變蛋白質與周圍環境的物理、化學相互作用。
影響酶解的因素主要有溫度、時間、pH、底物濃度、加酶量，其中 pH、溫度和時間影響最大。酶的種類也會影響酶水解產物的理化性質，酶解後蛋白質的結構性質發生了明顯的變化，這些結構性質的變化與改性工具酶的特異性有著密切的關係這正是改性蛋白質功能性質發生變化的根本原因。
酶的種類很多，根據酶的來源不同，可分為動物蛋白酶、植物蛋白酶和微生物蛋白酶。食品生產中常見的水解酶有胃蛋白酶、胰蛋白酶、木瓜蛋白酶以及中性蛋白酶和鹼性蛋白酶，中性蛋白酶和鹼性蛋白酶屬於微生物蛋白酶，具有產量較大、價格低廉、來源廣泛的優點，逐漸成為最重要的工業蛋白酶品種。同時，蛋白質水解要嚴格控制水解程度，過度水解不僅會損害加工性能還會產生不期望的苦澀味道 。
L.Werei 等人採用木瓜蛋白酶對大豆蛋白進行有限水解後，水解物的起泡能力在 pH7.0 的條件下與蛋清蛋白相似，泡沫穩定性也優於未改性的大豆蛋白。徐紅華等採用木瓜蛋白酶與米曲酶、胰蛋白酶復配對大豆分離蛋白進行水解，改性後蛋白的起泡性提高了83.3%。大豆蛋白經 Alcalase 作用後，溶解度及起泡性都得到了一定的改善，在4~8%低水解度範圍內，溶解度隨著水解度的增加而增加，起泡能力則隨著水解度的增加而先增後降低。鄧成萍等人採用 Alcalase 和 Neutrase 雙酶分步水解法，並結合超濾的方法，研究了不同分子量段大豆多肽的起泡性，結果表明截留分子量在5k-30kDa 段內的大豆多肽具有最佳的起泡能力。
酶法改性是目前相對最安全、使用最廣泛的技術。酶改性主要包括酶法水解改性和酶法非水解改性。小麥蛋白經不同酶改性後，其功能性質均有較大程度的改善，一般可以改善小麥蛋白的溶解性、凝膠性、吸水性、郭化穩定性、起泡性和熱塑性等。小麥蛋白的生物改性方法由於具有可控性強、條件溫和、耗能少、專一性強、副產物少、易於實現工業化生產的優勢而廣受重視。
酶法非水解改性主要為共價交聯改性，即蛋白質通過適當的酶，如谷氨醜胺轉氨酶（TG酶），催化蛋白質內部膚鏈間的共價鍵以及蛋白質之間的巧價鍵交聯，改變蛋白質的結構，提高蛋白質的特異性功能。TG酶多用於小麥麵筋蛋白的酶法改性，因為TG酶可以催化交聯小麥麵筋蛋白分子內與分子間、蛋白質與胺基酸間的交聯，以及蛋白質的脫氨基作用。TG酶改性小麥蛋白作為酶促改性的一種方法，正逐漸成為小麥蛋白改性研究的熱點 。
