胃酶原

胃酶原由泌酸腺的主細胞合成，在胃腔內經鹽酸(HCL)或已有活性的胃蛋白酶(pepsin)作用變成胃蛋白酶，將蛋白質分解成膘、腖及少量多肽。該酶作用的最適pH為2，進入小腸後，酶活性喪失。根據其生化性質和免疫原性將其分成2個亞群，1-5組分的免疫原性相同，稱為胃酶原I，主要由胃底腺的主細胞和黏液頸細胞分泌;組分6和7被稱為胃酶原II。

胃蛋白酶能水解食物中的蛋白質，它主要作用於蛋白質及多肽分子中含苯丙氨酸或酪氨酸的肽鍵上，其主要分解產物是腖，產生多肽或胺基酸較少。胃蛋白酶只有在酸性較強的環境中才能發揮作用，其最適pH為2。隨著pH的升高，胃蛋白酶的活性即降低，當pH升至6以上時，此酶即發生不可逆的變性。