結構特點
PTKs src家族包括p59lck和p59fyn，這兩個分子的氨基端有三個同源的區域。其中一區域對於豆蔻酸的附著是必需的，豆蔻酸可以通過疏水的相互作用和/或同一種胞漿膜蛋白結合的方式使得激酶定位於質膜上，這種胞漿膜結合蛋白實際上是豆蔻酸化多肽特異性受體。第二區域稱為src同源區3（src homology 3,SH-3），為一個保守的胺基酸序列，約含50個胺基酸，可見於多種胞漿信號蛋白（signaling protein）以及肌動蛋白結合蛋白中，如肌球蛋白、血影蛋白以及酵母細胞骨架蛋白。目前研究發現SH-3識別的部位是一些富含脯氨酸的區域。但對於SH-3結構域的功能研究還不太清楚，可能與以下幾種功能有關：（1）在信號轉導過程中調節蛋白與蛋白之間相互作用；（2）調節src相關PTKs與細胞骨架中某些成份相互作用；（3）連線酪氨酸激酶途徑與小G蛋白（small G protein）所調控的途徑。第三區域稱為src同源區2（src homology2,SH-2），能夠識別蛋白中磷酸化的酪氨酸殘基，是一個保守的蛋白序列，約有100胺基酸殘基組成。通過X光衍射晶體分析法發現SH-2的中心為反平行β片層結構，為SH-2同磷酸化酪氨酸殘基作用部位，兩側為α螺旋結構。SH-2主要存在於多種胞漿信號蛋白中（見圖8-8），如IP2特異的PLC、磷脂醯肌醇3激酶（phosphatidylinositol 3 kinase,PI-3K）的調節亞單位（P85），調節ras活性的ras-GTP酶激活蛋白（GTPase activating protein,GAP）以及crk、abl和vav原癌基因產物等。
主要功能
信號蛋白的相互連線是通過的一個多肽分子上SH-2結構域與另一分子磷酸化的酪氨酸殘基直接相互作用而完成的，並通過酪氨酸殘基的磷酸化或去磷酸化而得到調控。胞漿內信號蛋白分子中SH-2作為一種具有識別功能的結構可以同具有PTK活性的細胞因子受體或PTK相關分子相結合（圖8-9）。如小鼠血小板衍生的生長因子受體β（PDGF-βR）本身具有酪氨酸激酶活性，當與配體PDGF結合後，受體本身可以發生二聚體化（dimeration），形成二聚體的兩條鏈互相交叉催化導致受體自身酪氨酸磷酸化，某特定位點的磷酸化的酪氨酸可以同胞漿內某些信號蛋白中的SH-2結合，使得具有PTK活性的激酶接近信號蛋白，然後使信號蛋白發生酪氨酸磷酸化，從而啟動多種信號轉導途徑。例如（1）PLC中γ發生酪酸磷酸化後激活PLC，水解PIP2產生DAG和IP3第二信使物質，進一步發揮信號轉導作用；（2）GAP的激活可以提高GTP酶活性；（3）PI-3K中的酪氨酸殘基磷酸化後即被激活，提高PI-3K產物水平[PtdIns3P、PtdIms(3、4)P2、PtdIns(3、4、5)P3]，進而在信號轉導過程中發揮重要作用。
