成熟B細胞表面,Iga、Igp總是和BCR共同表達,形成BCR-Igα/Igβ複合體,前者識別抗原,後者轉導BCR接受的抗原刺激信號。
(一)BCR分子
BCR主要包括mlgM和mlgD,由兩條重鏈和兩條輕鏈連線而成。其中重鏈分為可變區(V區,約110個胺基酸殘基)、恆定區(C區,約330個胺基酸殘基)、跨膜區(26個胺基酸殘基)及胞質區(3個胺基酸殘基);而輕鏈則只有V區和C區。V區由VH和VL兩個結構域組成,各有三個互補決定區即CDRl、CDR2和CDR3。BCR可直接識別完整的、天然的蛋白質抗原、多糖或脂類抗原,三個CDR均參與對抗原的識別,共同決定BCR的抗原特異性。
(二)Iga/Igp分子
Igα(CD79a)和Igβ(CD79b)以二聚體形式存在。兩條肽鏈可分為胞外區、跨膜區和胞質區。從圖可以看出,Igα和Igβ鏈的胞質區特別長,其中Ige為61個胺基酸殘基,Igp為48個胺基酸殘基,各有一個ITAM,為信號轉導所必需。
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