性質
豆球蛋白在工業生產中所製得的豆球蛋白主要是11s球蛋白和7s球蛋白。以其為例，進行簡要介 紹。
豆球蛋白中11s球蛋白和7s球蛋白的色氨酸、蛋氨酸和半胱氨酸在含量上,前者是後者含量的5一6倍,而且7s球蛋白是糖蛋白,在很大的糖膚結構中,碳水化合物的單體與7s(β一伴大豆球蛋白)幾乎是相當的。在β一伴大豆球蛋白中,發現了甘露糖和葡萄糖胺,進一步研究又析離出多種糖蛋白化合物。但11s球蛋白並不是糖蛋白,因此說真正的大豆球蛋白應該是115蛋白。7s伴大豆球蛋白,能夠隨離子強度變化而發生聚合和解離作用。假如在0.1離子強度和中性pH值,7s會聚合成9s和12s,而在低離子濃度下,仍保持7s型,甚至會在接近等電點pH值時發生更大的聚合作用,生成18s型(7s的四級結構)。
11s球蛋白
11s球蛋白是一種不均勻性的蛋白,其分子量為340000一375000,這種蛋白具有複雜的多晶現象,它對構成四級結構起著重要作用。11s球蛋白中蛋氨酸含量低,而賴氨酸含量高。疏水的丙氨酸、擷氨酸、異亮氨酸和苯丙氨酸與親水的賴氨酸、組氨酸、精氨酸、天冬氨酸和谷氨酸的比例為23.5%:46.7%。115球蛋白的等電點為pH4.64。 .
7s球蛋白
7s球蛋白在離子強度發生變化時,是不穩定的,甚至發生聚合和析離作用。7s在二乙胺乙基纖維素一聚葡萄糖凝膠A一50色譜柱上,能析離出六種異構體,而另一種7s球蛋白,雖然它含量很少，但它在0,1離子強度下不能發生聚合作用。β一和γ一伴大豆球蛋自合起來占7s蛋白的95% 。
分離
鹼提酸沉膜分離法
鹼提酸沉膜分離法,是一種將傳統的鹼提酸沉法結合膜技術，來分離7S和11S大豆球蛋白的新方法,並採用 SDS- PAGE電泳來檢測各分離組分的純度。具體步驟為：先用等電點冷沉法從大豆蛋白原料中提取出 7s和11S球蛋白,再將其分別溶解於水中,然後將溶解液分別用 0.22µm, 0. 15µm和 0. 10µm的膜，逐級分離純化得到純度更高的7S和11S組分。通過SDS- PAGE電泳分析各種分離方法的分離效果 。
功能
凝膠性
大豆11s蛋白溶液在溫度上升即加熱時粘度增加,並發生不可逆的變化而生成預凝膠,冷卻時預凝膠變成凝膠,粘度再增加,然而過熱加溫,凝膠或預凝膠就變成一種異凝膠,最後這個過程會發生蛋白質熱降解作用。溫度大於80℃的加熱,11s大豆蛋白形成的凝膠,比7s大豆蛋白形成的凝膠拉伸強度和剪下力要高,它的保水性比7s蛋白凝膠保水性要大,而且在沒有NaCI存在的條件下,加熱115球蛋白凝膠形成時,在80℃時硬度最大。凝膠的硬度與蛋白質構成變化有密切關係,而鹽在11s球蛋白中能降低蛋白質凝膠的形成,而對7s來說,恰恰相反,即鹽可以促進凝膠的成,11s蛋白在100℃形成的凝膠最低蛋白濃度是2.5%,無論是增加蛋白濃度或加熱時間,都會促使凝膠變硬,而在20%濃度形成的凝膠有光亮的凝膠特性。套用加熱和鈣離子添加形成的凝膠11s比7s硬度要硬,其原因是11s比7s有更多的二硫鍵,而且溶液的粘結性也強。
套用11s或7s的鹼性粘稠溶液與醇混和能夠製得透光性好的凝膠,這種凝膠115球蛋白在66%乙醇中,粘度在pH11.2時達到最大,但超過pH11.2之後,粘度下降,主要是高pH值使蛋白質解離成亞基的原因,一般來說醇引起凝膠化的效果與疏水性有關,甲醇最有效,乙二醇完全無效。
乳化性
在pH2和pH10之間,11s組分比7s組分的乳化能力和溶解度要低,部分鹽酸水解時,7s組分比11s有較好的乳化能力和穩定性。11s蛋白組分在pH7.0時乳化穩定性最低,這種性質與蛋白質溶解曲線(pH=4.64等電點)沒有任何關係,11s蛋白組分所形成的乳化液,其破壞應力,隨溫度增加而減小,如果11s蛋白在乳化之前在95℃條件下加熱5 min,乳化破壞應力比不加熱增加2一4倍 。
