蛋白質變性後，其肽鏈由原來緊密有序的構象變成了鬆散無序的構象。天然蛋白質的緊密構造及晶體結構是由分子中的次級鍵互相聯繫而形成的。變性時，維持蛋白質構象的氫鍵、疏水鍵甚至雙硫鍵等將遭受不同程度的破壞，但是一般不引起初級結構的變化。
蛋白質變性後理化性質發生改變，如旋光值改變、特性黏度增大、紫外和紅外吸收光譜改變失去結晶能力、黏度增大和溶解度降低，甚至凝集、沉澱。因為有些原來在分子內部的疏水基團由於結構鬆散而暴露出來，分子的不對稱性增加，因此黏度增加擴散係數降低。
變性導致的蛋白質疏水基團大量暴露在分子表面，也使得親水基團在表面的分布相對減少，致使蛋白質顆粒不能與水相落而失去水膜，很容易引起分子間相互碰撞而聚集沉澱。
蛋白質變性後，分子結做鬆散，暴露出一些活性基團，使原來不能發生的一些反應能夠發生，如易被蛋白酶水解。
在可進變性中，蛋自質分子內部結構的變化不大，只是某些鍵（如氫鍵）遭受輕微破壞，如果除去變性因素蛋白質可恢復其天然構象和生物活性。例如，核糖核酸酶在尿素和b-疏基乙醇的作用下，其天然構象朋質。我自質變性。用透析方法除去尿素和b-疏基乙醇其構象和生物活性又得到恢復。
如果變性條件劇烈持久，蛋白質內部結構發生了很大變化，這時的變性是不可逆的，如雞蛋被煮熟。
