簡介
蛋白質的界面性質包括：
乳化性：蛋白質在穩定乳膠體食品中起著非常重要的作用，並且存在著諸多因素影響著蛋白質的乳化性質，如儀器設備的類型、輸入能量的強度、加油速率、溫度、離子強度、糖類和低分子量表面活性劑與氧接觸的程度、油的種類等等。
起泡性：食品泡沫通常是氣泡在連續的液相或含有可溶性表面活性劑的半固相中形成的分散體系。種類繁多的泡沫其質地大小不同，例如蛋白質酥皮、蛋糕、棉花糖和某些其他糖果產品、冰淇淋、啤酒泡沫和麵包等。
影響
界面參數
對三種界面參數的情況進行模擬：
(1)蛋白質分子與界面之間：εp=100，σp=10，水分子與界面之間：εw=1，σw=10(條件Ⅰ)；
(2)蛋白質分子與界面之間：εp=100，σp=5，水分子與界面之間：εw=1，σw=5(條件Ⅱ)：
(3)蛋白質分子和水分子與界面之間：ε=1，σ=1(條件Ⅲ)。
對蛋白質構象變化的影響
圖圖4-7和圖4-8別為聚十賴氨酸分子在界麵條件Ⅱ和條件Ⅲ下側鏈構象在吸附過程中的變化情況。蛋白質分子側鏈構象也發生了變化，但原本相比變化程度小得多，尤其是在界面作用最小的條件Ⅲ下，蛋白質分子構象在4.5×10 ps內沒有明顯變化。由此說明界面的作用越強，側鏈的構象變化越大。
界面性質對蛋白質分子主鏈構象變化的影響
圖4—9和圖4—10為條件Ⅱ和條件Ⅲ下的聚十賴氨酸主鏈構象變化情況，與原本相比，主鏈構象發生了變化，但變化程度不是很大，尤其是在界面作用最小的條件Ⅲ中，主鏈構象在吸附作用下沒有明顯變化。
界面性質對蛋白質分子二面角變化的影響
圖4—11和圖4—12為不同時刻聚十賴氨酸分子二面角Φ、Ψ，在不同吸附界麵條件下比較。由圖可以看出，條件Ⅰ下的各點偏離直線最遠，而條件Ⅱ和條件Ⅲ下的各點在直線附近，說明條件Ⅰ下二面角變化最大α螺旋結構的破壞最為嚴重。因此表面的作用越強，吸附蛋白質分子的構象變化越大。
