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相關介紹
核糖體是最小的細胞器，光鏡下見不到的結構。在1953年由Ribinson和Broun用電鏡觀察植物細胞時發現胞質中存在一種顆粒物質。1955年Palade在動物細胞中也看到同樣的顆粒,進一步研究了這些顆粒的化學成份和結構。1958年Roberts根據化學成份命名為核糖核蛋白體,簡稱核糖體Ribosome。又稱核蛋白體。
核糖體除哺乳類成熟的紅細胞外,一切活細胞(真核細胞、原核細胞)中均有,它是進行蛋白質合成的重要胞器,在快速增殖、分泌功能旺盛的細胞中尤其多。
構成核糖體的蛋白質。大腸桿菌核糖體蛋白的初級結構均被確定。大腸桿菌核糖體的30S亞基含S1—S21共21種蛋白質，50S亞基含L1—L34共34種蛋白質。這些蛋白質已被全部分離純化。分子量約1萬到3萬。除S6、L7、L12之外全是鹼性蛋白質。這些蛋白質是免疫學上獨立的蛋白質，只有L7、L12顯示出相互交叉反應。已知L7與L12是同一蛋白質，L7的N末端被乙醯化。已經確定了幾種蛋白的一級結構。機能已經明確的蛋白質如下述：S1：與蛋白質合成的i因子（干擾因子）和Qβ複製酶的亞基Ⅰ為同一物質，可與mRNA結合；S4：ram（核糖體的雙關性ribosomalambiguity）基因的產物；S5：SPc〔壯觀黴素（Spectinomycin）抗性〕基因的產物；S12：str（鏈黴素抗性）基因的產物；L7、L12：有和多肽鏈延長因子Tu及G間的相互作用，也有和起始因子和終止因子的相互作用。L11：肽基轉移酶。
單個核糖體的翻譯過程，事實上在細胞內一條mRNA鏈上結合著多個核糖體，甚至可多到幾百個。蛋白質開始合成時，第一個核糖體在mRNA的起始部位結合，引入第一個蛋氨酸，然後核糖體向mRNA的3’端移動一定距離後，第二個核糖體又在mRNA的起始部位結合，現向前移動一定的距離後，在起始部位又結合第三個核糖體，依次下去，直至終止。兩個核糖體之間有一定的長度間隔，每個核糖體都獨立完成一條多肽鏈的合成，所以這種多核糖體可以在一條mRNA鏈上同時合成多條相同的多肽鏈，這就大大提高了翻譯的效率
