a-螺旋

α-螺旋（α-helix）:蛋白質中常見的二級結構，肽鏈主鏈繞假想的中心軸盤繞成螺旋狀，一般都是右手螺旋結構，螺旋是靠鏈內氫鍵維持的。

簡介

每個胺基酸殘基（第n個）的羰基與多肽鏈C端方向的第5個殘基（第4+n個）的醯胺氮形成氫鍵。在古典的右手α-螺旋結構中，螺距為0.54nm，每一圈含有3.6個胺基酸殘基，每個殘基沿著螺旋的長軸上升0.15nm.a-螺旋（a-helix）是蛋白質中最常見、最典型、含量最豐富的二級結構元件。早在1950年L.Pauling等人就根據從小肽晶體結構中測得的多肽標準參數，預測出能夠穩定存在的a-螺旋結構，並很快由實驗得到證實。

手性

a-螺旋是手性結構，具有旋光能力。但a-螺旋的比旋並不等於構成自身的胺基酸比旋的簡單加和，而無規則捲曲的比旋與這種加和相等。事實上a-螺旋的旋光性是a碳原子的構型不對稱性和a-螺旋的構象不對稱性的總反映。

形成因素

·相鄰側鏈帶同種電荷側鏈之間的排斥作用

·R基的大小

脯氨酸（Pro)

·不可能繞 N-Cα旋轉而引入結節

·醯胺N上也沒有H可供形成氫鍵

甘氨酸（Gly)

·側鏈僅為H，太容易繞 Cα旋轉

使a-螺旋更穩定因素

·每隔3個殘基的2個側鏈上正、負電荷形成例離子鍵結合

·每隔3個殘基的2個側鏈的疏水作用