外在膜蛋白

外在膜蛋白是膜蛋白的組成成分，與內在膜蛋白相對應，它並不直接嵌入到細胞膜內，而是作為一種可溶性蛋白通過鹽鍵，二硫鍵等於內在蛋白、脂和糖相連線。

定義

外在膜蛋白示意圖

外在膜蛋白又稱膜周邊蛋白，是與整合蛋白相對的，是指不直接與脂雙層疏水部分相互連線，它們常常通過離子鍵、H鍵與脂質分子或膜表面的蛋白質分子相結合。

外在膜蛋白(extrinsicmenbranceprotein)l或稱外圍膜蛋白(peripheralmembraneprotein) 是一種水溶性蛋白，靠離子鍵或其他較弱的鍵與膜表面的蛋自質分子或脂分子結合，因此只要改變溶液的離子強度甚至提高溫度就可以從膜上分離下來，膜結構並不被破壞。

特點

有些膜蛋白完全位於胞液中，僅僅以一個或幾個共價連線的脂肪酸鏈或異戊烯集團與脂雙層結合。也有的膜蛋白通過一個共價連線的寡糖鏈與脂雙層結合

溶解性

大多數的外在蛋白溶解於水，是水溶性的。因為它們不與膜的疏水部分直接連線。

分離

由於其溶於水，所以可以用高濃度的鹽溶液或某些化學物質將許多周邊蛋白從膜上除去，高鹽溶液可以破壞離子鍵，所以不需要用後垢劑溶解。