免疫球蛋白亞類

免疫球蛋白亞類是在免疫球蛋白分類的基礎上的進一步分類。1968年和1972年的兩次免疫學國際會議,將具有抗體活性或者化學結構與抗體類似的球蛋白統一命名為免疫球蛋白(Immunoglobin,Ig)。

分類

根據功能和所處位置,可將免疫球蛋白分為分泌型(secreted Ig,sIg)和膜型(membrane Ig,mIg)。分泌型免疫球蛋白主要存在於體液中,具有抗體的各種功能,膜型免疫球蛋白是B細胞膜上的抗原受體。
根據組成鏈的不同,可將免疫球蛋白分為重鏈和輕鏈。免疫球蛋白的基本結構是由兩條完全相同的重鏈和兩條完全相同的輕鏈通過二硫鍵連線的“Y”形的單體。每條肽鏈分別由2~5個約含110個胺基酸,序列相似但功能不同的結構域(功能區)組成。重鏈(heavy Chain,H)分子量為50~75kD,由450~550個胺基酸組成。輕鏈(light chain,L)分子量約為25kD,有214個胺基酸組成。重鏈和輕鏈的N端110個胺基酸序列變化很大,稱為可變區。重鏈和輕鏈C端的胺基酸序列相對穩定,稱為恆定區。
根據免疫球蛋白重鏈的恆定區所含抗原表位的不同可將重鏈分為5類,即μ、γ、α、δ和ε鏈,對應的免疫球蛋白也分為5類即:IgM,IgG,IgA,IgD,IgE。

免疫球蛋白亞類

根據重鏈結構和抗原差異性以及連線重鏈的二硫鍵數目和位置的不同,有些類別的免疫球蛋白又可分成若干亞類。人IgG可分為IgG1、IgG2、IgG3和IgG4 4個亞類。亞類的γ鏈(γ1、γ2、γ3、γ4)相互之間較之與其他免疫球蛋白之間有更密切的序列同源性。IgA有IgA1和IgA2兩個亞類。

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