產品簡介
AMPK（Adenosine 5‘-monophosphate (AMP)-activated protein kinase） 即AMP依賴的蛋白激酶，是生物能量代謝調節的關鍵分子，是研究糖尿病及其他代謝相關疾病的核心。它表達於各種代謝相關的器官中，能被機體各種刺激激活，包括細胞壓力、運動和很多激素及能影響細胞代謝的物質。遺傳學和藥理學研究表明，AMPK是機體保持葡萄糖平衡所必需的。由於分子機制十分複雜，藥物分子激活AMP是一個巨大的挑戰，但其激活能改善由II型糖尿病引起的代謝失衡。
結構
結構不同物種的AMPK蛋白均以一種異源三聚體複合物的形式存在，包括一個α-催化亞基、一個β-調節亞基和一個
γ-調節亞基組成。人類和齧齒動物分別由不同的基因表達兩種亞型的α-亞基和β-亞基（α1、α2；β1、β2），三種亞型的γ-亞基（γ1、γ2、γ3）。
α-亞基N-末端包含一個保守的Ser/Thr激酶區，包含一個保守的蘇氨酸（Thr-172)位點，該位點的磷酸化是其激酶活性所必需的。主要的上游磷酸化酶有AMP依賴的LKB1及Ca2+依賴的CaMKKβ。另外還包括一個自抑制區（Auto-inhibitory domain)和一個與β-亞基和γ-亞基結合的區域。β-亞基包含兩個保守的區域——一個中間的糖原結合區和一個C-末端與其他兩個亞基的結合區。γ-亞基包含四個cystathionine-β-synthase串聯重複序列，組成兩個Bateman domains，每個Bateman domain能結合一個AMP或者ATP。
AMPK的激化
1）在低氧，缺血，熱激和營養缺乏的條件下，ATP的濃度水平降低。但是它通過高濃度的5'-AMP去平衡。5'-AMP和AMPK的γ亞基相互作用，激活AMPK。
2.1）LKB1（AMPK上游主要的激酶），假激酶STRAD和支架蛋白MO25的複合體，去磷酸化AMPK在蘇氨酸172α環位點，從而激活AMPK。
2.2）AMPK可能也直接通過CAMKK2作用在蘇氨酸172的α環而被激活。
