組蛋白和非組蛋白
正文
組蛋白是存在於染色體內的與 DNA結合的鹼性蛋白質，染色體中組蛋白以外的蛋白質成分稱非組蛋白。絕大部分非組蛋白呈酸性，因此也稱酸性蛋白質或剩餘蛋白質。組蛋白於1834年由德國科學家A.科塞爾發現。組蛋白對染色體的結構起重要的作用。染色體是由重複單位──核小體組成。 每一核小體包括一個核心8聚體（由 4種核心組蛋白H2A、H2B、H3和H4的各兩個單體組成）；長度約為200個鹼基對的脫氧核糖核酸(DNA)；和一個單體組蛋白H1。長度約為140個鹼基對的DNA盤繞於核心8聚體外面。在核心8聚體之間則由長度約為60個鹼基對的DNA連線。這種DNA稱為“接頭”DNA。
組蛋白的組分 幾乎所有真核細胞染色體的組蛋白均可分成5種主要的組分,分別用字母或數字命名，命名方法也不統一,如H1或稱F1,Ⅰ;H2A或稱F2A2,Ⅱb1；H2B或稱F2B，Ⅱb2；H3或稱F3，Ⅲ；H4或稱F2A1,Ⅳ。有核的紅細胞或個別生物體中,還存在特別的組蛋白成分,紅細胞中為H5或F2C，Ⅴ，鮭魚組織中為H6或T。H2A、H2B、H3、H4組成核小體的核心，也稱核心組蛋白。根據組蛋白的一級結構，又可將它們分為3種類型:賴氨酸含量特別豐富的組蛋白(H1);賴氨酸含量較豐富的組蛋白（H2A和H2B）;精氨酸含量豐富的組蛋白（H3和H4）。從整體來說，組蛋白在進化過程中保守性很強。其中H1變化較大，H3和H4變化最小。如對小牛胸腺的5種組蛋白,豌豆苗組蛋白的H3、H4和兔胸腺組蛋白H1等的一級結構比較中發現，小牛胸腺和豌豆苗的組蛋白H4間只在60位和77位上的兩個胺基酸殘基不同。但已知的真菌和原生動物的組蛋白的部分一級結構和動、植物的組蛋白間的差異較大。
組蛋白合成後的修飾 這是形成組蛋白各組分微不均一性的主要原因。修飾的方式有：①乙醯化。有兩種，一種是H1、H2A、H4 組蛋白的氨基末端乙醯化，形成α-乙醯絲氨酸，組蛋白在細胞質內合成後輸入細胞核之前發生這一修飾。二是在H2A、H2B、H3、H4的氨基末端區域的某些專一位置形成 N6-乙醯賴氨酸。②磷酸化。所有組蛋白的組分均能磷酸化，在細胞分裂期間,H1的1～3個絲氨酸可以磷酸化。而在有絲分裂時期,H1有3～6個絲氨酸或蘇氨酸發生磷酸化，其他四個核心組蛋白的磷酸化可以發生在氨基末端區域的絲氨酸殘基上。組蛋白的磷酸化可能會改變組蛋白與 DNA的結合。③甲基化。僅發現於H3的 9和27位和H4的20位的賴氨酸，鴨紅細胞組蛋白H1和H5的組氨酸。④ADP-核糖基化。組蛋白H1、H2A、H2B及H3和多聚ADP-核糖的共價結合，ADP-核糖基化被認為是在真核細胞內啟動複製過程的扳機。
非組蛋白 染色質中一大群分子量5000～ 15000的蛋白質的總稱。真核細胞的非組蛋白可能有 100種以上。由於非組蛋白本身具有聚合特性，它們和組蛋白、核酸等也有結合能力，用電泳和層析技術完全分離非組蛋白比較困難，用雙向電泳技術曾在兔肝和諾維科夫肝癌細胞分別分離到69個和84個組分。非組蛋白大致包含下列三類蛋白質：①細胞核內大量的酶。包括 DNA合成及修復過程中的DNA多聚酶和連線酶，核糖核酸(RNA)聚合酶，以及核酸和蛋白質如組蛋白在修飾過程中所需要的酶；②在染色體中起結構作用的蛋白質；③其他尚未闡明功能的蛋白質。非組蛋白在各種組織和細胞的分化及發育過程中以及在正常細胞向腫瘤細胞的轉化過程中均會發生變化。各種不同的動物和組織中的非組蛋白成分也有較大的變化。非組蛋白能夠選擇性地和同源 DNA 結合，它們在RNA聚合酶作用下在體外能促進DNA的轉錄，所以有人認為染色質中的具有專一功能的非組蛋白在基因轉錄的選擇性調控上起重要作用。
