蛋白激酶C作用
同蛋白激酶A一樣,蛋白激酶C屬於多功能絲氨酸和蘇氨酸激酶。
(一)PKC亞類
到目前為止，在哺乳動物組織內已確定10種PKC亞類(8-3)，分為A、B、C三組，A組稱為典型或傳統的PKC(classicalor conventional PKC,cPKC)，包括α、βI、βⅡ和 γ亞類，其中βI和βⅡ有高度的同源性，是由同一mRNA的不同剪接而成，A組成員分子量在76-78kDa。B組為新型PKC(novel PKC,nPKC)，包括δ、ε、η(L)和θ亞類，分子量在77-83kDa。C組為非典型PKC(atypicalPKC,aPKC)，由ζ和λ亞類組成，分子量較小為67kDa。
(二)PKC的結構
PKC亞類的分子結構
PKC的所有亞類都由一條單肽鏈組成(圖8-11)，分子量大約為67-83kDa，其結構可分為四個保守區C1-C4(mPKC和aPKC缺少C2區)和五個可變區V1-V5。基中C1區可能是膜結合區，並且含有富含半胱氨酸的隨機重複序列Cys-X2-Cys-X13(14)-Cys-X2-Cys-X7-Cys-X7-Cys(X代表任何一種胺基酸)，這段順序與在許多金屬-蛋白質及轉錄調節有關的DNA結合蛋白中的半胱氨酸-鋅-DNA結合指形區(cysteine-Zinc-DNabinding finger)保守順序Cys-X2-Cys-X13-Cys-X2-Cys相似。對PKC的多肽片段進行分析發現，該序列與佛波酯和二醯基甘油(DAG)的結合有關。C2區與PKC對Ca2+的敏感性有關。C1和C2在結構上不同於其它蛋白激酶，能結合Ca2+、磷脂、DAG和TPA，因此C1和C2區又稱為調節區。C3區包括一個ATP結合序列Gly-X-Gly-X-X-Gly-Lys,該區域與其它蛋白激酶的ATP結合位點具有很高的同源性，又稱催化區。C4區包含一個底物結合區，是識別磷酸化底物所必需的。
蛋白激酶圖示
蛋白激酶C已發現了至少11種亞型,其結構有一定的保守性而又有所差別,導致其功能和調控的多樣性。新合成的PKC一般需要經歷活化莖環(Activation-loop,A-loop)、轉角模體(Turn motif,TM)以及疏水模體(hydrophobic motif,HM)的程式性磷酸化過程才能成熟,獲得進一步活化的功能。
PKC的作用
肝細胞中兩個第二信使的協同作用，促進糖原分解並抑制糖原合成蛋白激酶C是一種細胞質酶，在未受刺激的細胞中，PKC主要分布在細胞質中，呈非活性構象。一旦有第二信使的存在，PKC將成為膜結合的酶，它能激活細胞質中的酶，參與生化反應的調控，同時也能作用於細胞核中的轉錄因子，參與基因表達的調控，是一種多功能的酶。
●對糖代謝的控制
在肝細胞中，蛋白激酶C與蛋白激酶A協作磷酸化糖原合成酶，抑制葡萄糖聚合酶（glucose-polymerizingenzyme）的活性，促進糖原代謝
cAMP介導的促進糖原分解、抑制糖原合成作用是由胰高血糖素受體和β腎上腺素受體結合了相應激素所引起；而IP3、DAG和Ca2+介導的促進糖原分解和抑制糖原合成的是由α腎上腺受體結合腎上腺素所引起。cAMP激活蛋白激酶A，而IP3、DAG和Ca2+激活蛋白激酶C.
●對細胞分化的控制
肌細胞生成素是一種轉錄因子，在肌細胞分化中起關鍵作用。在成肌細胞（myoblast）中，蛋白激酶C可使肌細胞生成素磷酸化，抑制了肌細胞生成素與DNA結合的能力，因而阻止了細胞分化為肌纖維。
蛋白激酶C激活特定基因轉錄的兩種途徑●參與基因表達調控
蛋白激酶C至少可通過兩種途徑參與基因表達的控制。一種途徑是蛋白激酶激活一個磷酸化的級聯繫統，使MAP蛋白激酶磷酸化，磷酸化的MAP蛋白激酶將基因調節蛋白Elk-1磷酸化，使之激活。激活了Elk-1與一個短的DNA序列（稱為血清反應元件，SRE）結合，然後與另一個因子（血清反應因子，SRF）共同調節基因表達。另一種途徑是蛋白激酶磷酸化並激活抑制蛋白Iκ-B，釋放基因調節蛋白NF-κ-B，使之進入細胞核激活特定基因的轉錄。
●此外，有人認為PKC能夠催化未被其他激酶催化的蛋白，如催化與分泌和增殖有關的蛋白磷酸化。還可以活化Na+-K+交換系統、使細胞內H+減少、提高細胞質中的pH，還可以提高Na+/K+泵的運轉等。 蛋白激酶C在細胞的生長、分化、細胞代謝以及轉錄激活等方面具有非常重要的作用 。
