基本信息
來自E.coli的天冬氨酸轉氨甲醯酶（ATCase）是研究得最多的一個調節酶。它提供了一個生物合成途徑的調節中別構反饋抑制的最好的一個例子。Arthur Pardee等人發現ATCase的一個最有效的抑制劑是代謝途徑的終產物胞嘧啶三磷酸（CTP），當CTP水平高時，CTP與ATCase結合，降低CTP合成的速度，反之當細胞內CTP水平低時，CTP從ATCase上解離，加快CTP合成速度。他們還發現ATP是酶的別構激活劑。
在ATCase催化反應中，一分子天冬氨酸結合到一個活性部位後，會增加其他亞基對底物的親和性，因此大大增大了反應速度，所以反應速度對天冬氨酸濃度作圖得到的是S形曲線。
特點
CTP和ATP都影響底物天冬氨酸與酶的結合，從圖中可以看出別構抑制劑CTP使曲線向右移，即酶對天冬氨酸的Km值明顯增大，但並沒有改變Vmax，所以CTP是一個競爭性抑制劑，它結合在活性部位以外的調節部位。CTP使得原來的S曲線更為明顯，表明天冬氨酸結合ATCase的過程中具有更大的協同性。別構激活劑ATP的存在使得S型曲線向雙曲線漂移，降低了底物對酶結合的協同性。
ATP則相反，它是ATCase的激活劑，可增強酶與底物的親和性，但也不影響Vmax。ATP與CTP相互競爭調節部位，高水平的ATP可阻止CTP對酶的抑制作用。
為了解釋調節酶S形曲線，提出了齊變模型和序變模型兩種模型。天冬氨酸結合ATCase的過程表現出齊變模型特徵，而氧結合血紅蛋白的過程表現出序變和齊變兩種模型的特徵。
