簡介
膜骨架(membrane skeleton)，細胞質膜的一種特別結構，是由膜蛋白和纖維蛋白組成的網架，它參與維持細胞質膜的形狀並協助質膜完成多種生理功能,這種結構稱為膜骨架。膜骨架首先是通過紅細胞膜研究出來的。紅細胞的外周蛋白主要位於紅細胞膜的內表面,並編織成纖維狀的骨架結構,以維持紅細胞的形態,限制膜整合蛋白的移動。
它參與維持質膜的形狀並協助質膜完成多種生理功能。膜骨架位於細胞質膜下約0.2μm厚的溶膠層。
成熟的動物血紅細胞沒有細胞核、細胞器和內膜系統，是研究膜骨架的理想材料。紅細胞經低滲處理，細胞破裂釋放出內容物，留下一個保持原形的空殼，稱為血影。
主要成分
紅細胞膜骨架的網路結構SDS-聚丙烯醯胺凝膠電泳分析分析結果表明，血影蛋白主要成分包括：血影蛋白（spectrin）、錨蛋白（ankyrin）、帶4.2蛋白（band4.2）、帶4.1蛋白（band4.1）、短肌動蛋白（shortactin）和血型糖蛋白（glycophorin）。血影蛋白和肌動蛋白是外周蛋白，去除後血影的形狀變得不規則，膜蛋白的流動性增強。血型糖蛋白和帶3蛋白為整合蛋白，經TritonX-100處理，此二帶消失但血影仍維持原來的形狀。
血影蛋白：由結構相似的α鏈、β鏈組成一個異二聚體，兩個二聚體頭與頭相接連形成一四聚體。
錨蛋白（ankyrin）：與血影蛋白和帶3蛋白的胞質部相連，將血影蛋白網路連線到質膜上。
帶三蛋白：是陰離子載體，通過交換Cl－，使HCO－3進入紅細胞。為二聚體。每個單體含929個胺基酸，穿膜12次。
血型糖蛋白：單次穿膜糖蛋白，約有131個胺基酸，N端在膜外側，結合16條寡糖鏈；C-端在胞質面，鏈較短，與帶4.1蛋白相連。血型糖蛋白與MN血型有關，其功能尚不明確。
血影蛋白四聚體游離端與短肌動蛋白纖維（約13~15單體）相連，形成血影蛋白網路。並通過帶4.1蛋白與血型糖蛋白連結，通過錨蛋白與帶3蛋白相連。這一骨架系統賦與了紅細胞質膜的剛性與韌性，得以幾百萬次地通過比它直徑還小的微血管、動脈、靜脈。至於紅細胞的雙凹型可能還與肌球蛋白的作用有關。
